İçeriğe atla

En iyi bilinen prokaryotik hücre: Escherichia Coli

TİKİPedi sitesinden

Escherichia coli: Bir Prokaryotik Hücrenin Yapısı, İşleyişi ve Kavramsal Analizi

Giriş

Biyoloji biliminin en temel model organizmalarından biri olan Escherichia coli, tek hücreli bir canlıda yaşamın temel prensiplerinin nasıl tecessüm ettiğini anlamak için bir pencere sunar.1 Bu çubuk şeklindeki, Gram-negatif bakteri, hem bilimsel araştırmalarda bir “iş atı” olarak yaygın bir şekilde kullanılmasıyla hem de insan sağlığı üzerindeki ikili rolüyle dikkat çeker.3 Normal şartlarda insan bağırsağının zararsız bir sakini olarak kommensal bir yaşam sürerken, belirli koşullar altında idrar yolu enfeksiyonlarından sepsise kadar uzanan ciddi hastalıklara yol açabilen patojenik bir karaktere bürünebilir.5 Bu olağanüstü adaptasyon yeteneği, onun karmaşık ve dinamik içsel sistemlerinin bir yansımasıdır.

Bu raporun amacı, Escherichia coli’nin yapısal mimarisi, metabolik faaliyetleri, genetik bilgi yönetimi ve hareket mekanizmaları hakkında güncel bilimsel bulguları kapsamlı bir şekilde sentezlemektir. Bununla birlikte, sunulan bilimsel verilerin ötesine geçerek, bu mikroskobik sistemin işleyişinde gözlemlenen hassas nizam, belirgin bir gayeye yöneliklik ve iç içe geçmiş karmaşık düzenin işaret ettiği kavramsal boyutları analiz etmektir. Hücreyi oluşturan temel bileşenlerden başlayarak, bu bileşenlerin nasıl bir araya gelerek canlılık, üreme ve adaptasyon gibi bütüncül fonksiyonları icra eden bir sistem meydana getirdiğine dair bir tefekkür zemini hazırlanacaktır.

Bilimsel Açıklama ve Güncel Bulgular

Bölüm 1: Escherichia coli’nin Yapısal Mimarisi ve Bileşenleri

1.1. Genel Morfoloji ve Kimyasal Terkip

Escherichia coli, yaklaşık 2 mikrometre (µm) uzunluğunda ve 1 µm genişliğinde, çubuk şeklinde bir morfolojiye sahip, Gram-negatif bir bakteri olarak sınıflandırılır.4 Bu mikroskobik canlının kütlesel ve hacimsel kompozisyonu, yaşamın temel kimyasal altyapısını gözler önüne serer. Hücrenin toplam (ıslak) ağırlığının yaklaşık %70’i sudan oluşmaktadır; bu, biyokimyasal reaksiyonların gerçekleştiği evrensel çözücü ortamı sağlar.9 Geriye kalan kuru kütlenin ise büyük bir bölümü makromoleküllerden tertip edilmiştir. Bu kuru kütlenin yaklaşık %55’ini, hücrenin yapısal iskeletinden enzimatik faaliyetlerine kadar sayısız fonksiyonda görev alan proteinler oluşturur. Bunu, genetik bilginin proteinlere çevrilmesinde kilit rol oynayan RNA molekülleri (%20.5) ve hücre zarlarının temelini teşkil eden lipidler (%9.1) takip eder.12 Bu temel makromoleküllerin yanı sıra, genetik planın muhafaza edildiği DNA ve çeşitli küçük moleküller ile iyonlar da hücrenin geri kalan bileşenlerini meydana getirir. Tek bir E. coli hücresinin içerisinde milyarlarca su molekülü ve milyonlarca protein molekülü gibi astronomik sayılarda bileşenin bulunduğu tahmin edilmektedir; bu durum, mikroskobik bir hacimde ne denli yoğun bir moleküler organizasyonun mevcut olduğunu göstermektedir.9


Tablo 1: E. coli’nin Temel Kimyasal Bileşimi

Bileşen Islak Ağırlıktaki Yüzde (%) Kuru Ağırlıktaki Yüzde (%) Kaynaklar
Su ~70 - 9
Proteinler ~15 ~55 9
RNA ~6 ~20.5 12
Lipidler ~2 ~9.1 12
DNA ~1 ~3.1 9
Diğer Küçük Moleküller ve İyonlar ~6 ~2.3 9


1.2. Hücre Zarfının Katmanlı Yapısı

E. coli’nin en belirgin özelliklerinden biri, onu dış ortamdan ayıran ve iç bütünlüğünü koruyan karmaşık hücre zarfı yapısıdır. Bu yapı, tek bir duvardan ziyade, her biri farklı bileşenlerden inşa edilmiş ve özelleşmiş fonksiyonlar üstlenmiş üç ana katmandan oluşan hiyerarşik bir sistemdir: iç (sitoplazmik) zar, peptidoglikan hücre duvarı ve dış zar.8

İç (Sitoplazmik) Zar: Bu katman, temel olarak bir fosfolipid çift tabakasından oluşur ve içerisinde çoğunlukla alfa-heliks yapısında proteinler gömülüdür.13 Hücrenin enerji santrali olarak işlev gören bu zar, solunum zinciri ve ATP sentezi gibi hayati biyoenerjetik süreçlerin merkezidir. Lipid kompozisyonu, belirli oranlarda korunur; tipik olarak yaklaşık %75 fosfatidiletanolamin (PE), %20 fosfatidilgliserol (PG) ve %5 kardiyolipin (CL) içerir.14 Bu kompozisyonun statik olmadığı, hücrenin fizyolojik durumuna göre dinamik olarak ayarlandığı gözlemlenmiştir. Örneğin, hücreler durağan faza girdiğinde, zar yapısındaki kardiyolipin miktarında bir artış meydana gelir.14 Bu durum, hücrenin fiziksel “dokusu”nun, değişen işlevsel talepleri karşılamak üzere aktif olarak yeniden yapılandırıldığını gösterir; bu da hücrenin yaşam döngüsü ile moleküler mimarisi arasında doğrudan bir bağlantı olduğunu ortaya koyar.

Peptidoglikan Duvarı: İç ve dış zarlar arasında yer alan periplazmik boşlukta, “sakulus” olarak adlandırılan tek ve dev bir makromolekül bulunur.8 Peptidoglikan olarak bilinen bu yapı, glikan zincirlerinin kısa peptit zincirleriyle çapraz bağlanmasıyla oluşturulmuş ağ benzeri bir iskelettir. Bu yapının temel görevi, hücre içindeki yüksek ozmotik basınca (yaklaşık 2 atmosfer) karşı koyarak hücrenin bütünlüğünü sağlamak ve patlamasını (lizis) önlemektir.8 Aynı zamanda hücreye karakteristik çubuk şeklini veren de bu mekanik iskelettir.

Dış Zar: Gram-negatif bakterilere özgü olan bu katman, oldukça dikkat çekici asimetrik bir yapıya sahiptir. İç yaprağı fosfolipidlerden oluşurken, dış ortama bakan yaprağı lipopolisakkarit (LPS) moleküllerinden meydana gelir. Bu asimetrik çift tabaka içerisinde, madde geçişini sağlayan beta-fıçı (beta-barrel) yapısında çeşitli proteinler yer alır.14 Dış zar, hücreyi antibiyotikler ve diğer zararlı kimyasallar gibi dış tehditlere karşı koruyan seçici bir bariyer görevi görür.

Bu katmanlı mimari, basit bir muhafazanın çok ötesinde, işlevsel bir bölümlendirme ve hiyerarşik bir koruma sistemi olarak karşımıza çıkar. Her katman, farklı malzemelerden inşa edilmiş olup, enerji dönüşümü (iç zar), mekanik dayanıklılık (peptidoglikan) ve seçici geçirgenlik (dış zar) gibi farklı görevleri yerine getirir. Bu mimari düzenleme, yaşam için gerekli olan periplazma gibi özel kimyasal ortamların ve proton gradyanı gibi enerji potansiyellerinin oluşturulmasını ve sürdürülmesini sağlar.

1.3. Sitoplazmik İçerik ve Genetik Materyal

Hücre zarfının içinde yer alan sitoplazma, hücrenin biyokimyasal reaksiyonlarının büyük bir kısmının gerçekleştiği yoğun bir ortamdır. Protein sentezinden sorumlu olan ribozomlar, çeşitli enzimler ve metabolitler bu alanda bulunur. Genetik materyal, zarla çevrili bir çekirdek içinde değil, “nükleoid” adı verilen yoğunlaşmış bir bölgede organize edilmiştir. Nükleoid, hücrenin tüm genetik planını içeren yaklaşık 4.6 milyon baz çifti (Mb) uzunluğunda tek ve dairesel bir kromozom barındırır.2

Ana kromozomun yanı sıra, birçok E. coli suşu, kromozomdan bağımsız olarak çoğalabilen ve “plazmid” olarak adlandırılan daha küçük, dairesel DNA molekülleri de içerir.18 Bu plazmidler, mobil genetik elemanlar olarak kabul edilir ve genellikle bakteriye antibiyotik direnci veya virülans (hastalık yapma yeteneği) gibi ek avantajlar sağlayan genleri taşırlar. Örneğin, patojenik E. coli O157:H7 suşunda bulunan pO157 plazmidi, hemolizin (kan hücrelerini parçalayan bir toksin) ve katalaz-peroksidaz (oksidatif strese karşı koruma sağlayan bir enzim) gibi patogenezde rol oynayan proteinlerin genlerini içerir.5 Bu mobil elemanlar, bakterinin yeni ortamlara ve tehditlere hızla uyum sağlamasında önemli bir rol oynar.

Bölüm 2: Metabolik Faaliyetler ve Biyoenerjetik Esneklik

E. coli’nin hayatta kalma başarısının temelinde, değişen çevresel koşullara ve besin kaynaklarına hızla adapte olabilen son derece esnek ve çok yönlü bir metabolizma yatar. Bu metabolizma, tek bir sabit motor gibi değil, farklı yakıt türleriyle çalışabilen ve farklı operasyonel modlar arasında geçiş yapabilen modüler bir sistem olarak düşünülebilir.

2.1. Merkezi Metabolizma Yolları: Glikoliz ve TCA Döngüsü

Hücrenin enerji ve biyosentetik öncül molekül ihtiyacını karşılayan merkezi karbon metabolizması, birbiriyle bağlantılı üç ana yolak üzerine kuruludur: Embden-Meyerhof-Parnas (EMP) yolu (glikoliz), pentoz fosfat (PP) yolu ve Entner-Doudoroff (ED) yolu.19

Glikoliz (EMP Yolu): Bu yolak, glikoz gibi altı karbonlu şekerlerin parçalanarak üç karbonlu pirüvata dönüştürüldüğü temel katabolik süreçtir.19 Bu süreç sırasında, hem doğrudan ATP üretimi (substrat düzeyinde fosforilasyon) hem de daha sonra enerji üretiminde kullanılacak olan indirgeyici güç (NADH) elde edilir. Glikolizdeki akış, fosfofruktokinaz ve pirüvat kinaz gibi kilit enzimlerin aktivitesinin allosterik olarak düzenlenmesiyle hassas bir şekilde kontrol edilir.19

TCA Döngüsü (Krebs Döngüsü): Oksijenli (aerobik) koşullar altında, glikolizden elde edilen pirüvat, asetil-KoA’ya dönüştürülür ve trikarboksilik asit (TCA) döngüsüne girer. Bu döngüsel reaksiyonlar dizisinde, asetil-KoA tamamen karbondioksite (CO2​) oksitlenir. Bu süreç, hücrenin ana enerji para birimi olan ATP’nin büyük bir kısmının üretileceği oksidatif fosforilasyon için gerekli olan yüksek miktarda NADH ve FADH2​ gibi indirgeyici eşdeğerlerin üretildiği bir merkezdir.21 TCA döngüsü sadece bir enerji üretim yolu değil, aynı zamanda amino asitler ve diğer temel biyomoleküllerin sentezi için gerekli olan öncül metabolitlerin de (örneğin, alfa-ketoglutarat) sağlandığı bir biyosentetik merkezdir.22

2.2. Farklı Ortamlara Metabolik Uyum ve Solunum Zincirleri

E. coli’nin en dikkat çekici özelliklerinden biri, karbon bakımından zengin ve oksijensiz olan bağırsak ortamı ile azot bakımından zengin ve mikroaerobik (düşük oksijenli) olan idrar yolu gibi birbirinden çok farklı mikro-çevrelerde yaşayabilme yeteneğidir.6 Bu adaptasyon, farklı metabolik programlar arasında geçiş yapma kabiliyetine dayanır. Örneğin, bağırsakta şeker katabolizması için optimize edilmiş yollaklar kullanılırken, idrar yolunda amino asit kullanımı için gerekli yollakların devreye girdiği gözlemlenmiştir.6

Bu esnekliğin moleküler temelinde, bakterinin dallanmış solunum zincirleri ve farklı terminal elektron alıcılarını kullanma kapasitesi yatar. Oksijen, en verimli elektron alıcısıdır ve en yüksek enerji verimini sağlar. Ancak oksijenin yokluğunda, E. coli nitrat veya fumarat gibi alternatif alıcıları kullanarak anaerobik solunum yapabilir.26 Bu, daha düşük bir enerji verimiyle de olsa, oksijensiz ortamlarda hayatta kalmasını ve çoğalmasını sağlar. Hidrojenaz-2 (Hyd-2) enzimi gibi bazı sistemler, bu esnekliğin ne kadar ileri düzeyde olduğunu gösterir. Bu enzim, çevresel redoks durumuna bağlı olarak çift yönlü çalışabilir: Fumarat gibi bir elektron alıcısı varlığında hidrojeni oksitleyebilirken, gliserol varlığında hidrojen üretebilir. Bu, metabolik modlar arasında anlık geçişlerin mümkün olduğunu göstermektedir.28

Hücrenin içinde bulunduğu metabolik durum, antibiyotiklere duyarlılık gibi diğer hücresel süreçleri de doğrudan etkiler. Örneğin, aminoglikozid sınıfı antibiyotiklerin etkinliğinin, hücrenin o an hangi solunum zincirini (oksijen, nitrat veya fumarat) kullandığına bağlı olarak değiştiği tespit edilmiştir.26 Bu, metabolizmanın sadece bir enerji üretim sistemi değil, aynı zamanda hücrenin genel fizyolojisini ve dış etkenlere verdiği yanıtı belirleyen merkezi bir düzenleyici olduğunu ortaya koymaktadır.

Hızlı glikoz tüketimi sırasında gözlemlenen asetat salgılanması (“taşma metabolizması”) olgusu da, bir verimsizlik belirtisi değil, sofistike bir düzenleyici strateji olarak anlaşılmalıdır.23 Glikoliz yoluyla hücreye giren karbon akışı, TCA döngüsü ve solunum zincirinin işleme kapasitesini aştığında, fazla asetil-KoA’nın asetat olarak dışarı atılması bir emniyet valfi görevi görür. Bu mekanizma, metabolik ara ürünlerin toksik seviyelerde birikmesini önler ve hücrenin hayati önem taşıyan redoks dengesini (NADH/NAD+ oranı) korur. Böylece sistem, maksimum karbon verimliliği yerine sistemik istikrarı önceliklendirir.23 Bu durum, metabolik ağ içinde yerleşik hiyerarşik bir öncelikler sisteminin varlığına işaret eder.

Bölüm 3: Genetik Bilginin Muhafazası ve İşlenmesi

E. coli’nin genetik materyali olan DNA’nın yönetimi, yüksek sadakatli bir veri işleme sistemine benzer. Bu sistem, bilginin (genetik kodun) doğru bir şekilde kopyalanmasını (replikasyon) ve kopyalama sırasında meydana gelen hataların tespit edilip düzeltilmesini (tamir) içeren “yazma-doğrulama-düzeltme” protokolleri üzerine kuruludur.

3.1. DNA Replikasyon Sürecinin Aşamaları ve Güncel Bulgular

E. coli’nin dairesel kromozomunun kopyalanması, üç ana aşamada gerçekleşen, yüksek düzeyde koordine edilmiş bir süreçtir: başlama, uzama ve sonlanma.2

Başlama (Initiation): Replikasyon, kromozom üzerinde oriC olarak adlandırılan tek ve belirli bir başlangıç noktasından tetiklenir. DnaA adı verilen başlatıcı protein, bu bölgeye bağlanır. Bu bağlanma, DNA’nın çift sarmal yapısının çözülmesine ve her bir iplik üzerinde “replizom” adı verilen iki adet replikasyon kompleksinin kurulmasına yol açar.2

Uzama (Elongation): Kurulan bu iki replizom, dairesel kromozom etrafında zıt yönlerde hareket ederek yeni DNA ipliklerini sentezler. Geleneksel olarak bu iki replizomun birbirinden bağımsız hareket ettiği düşünülmekteydi. Ancak, son yıllarda geliştirilen yüksek çözünürlüklü görüntüleme teknikleri, replikasyonun başlangıcında bu iki replizomun fiziksel olarak birbirine bağlı (kohezyon halinde) olabileceğini ortaya koymuştur. Bu kohezyonun, iki replikasyon çatalının ilerlemesini koordine etmeye yardımcı olduğu ve replikasyonun ilerleyen aşamalarında bu bağın koparak replizomların ayrı ayrı hareket etmeye devam ettiği düşünülmektedir.2

Sonlanma (Termination): Süreç, zıt yönlerden gelen iki replizomun, kromozomun başlangıç noktasının yaklaşık olarak karşısında yer alan özel bir sonlanma bölgesinde buluşmasıyla tamamlanır. Bu bölge, replizomların ilerlemesini durduran ve replikasyonun doğru bir şekilde sonlandırılmasını sağlayan ter dizileri ve bu dizilere bağlanan Tus proteinlerini içerir.2

Gen düzenlenmesinin sadece lokal promotörler ve transkripsiyon faktörleriyle sınırlı olmadığı, genin kromozom üzerindeki fiziksel konumunun da önemli bir düzenleyici faktör olduğu anlaşılmıştır.30 Replikasyon başlangıç noktası olan oriC’ye yakın konumdaki genlerin daha yüksek seviyelerde ifade edilme eğiliminde olduğu ve genellikle hayati fonksiyonlara sahip olduğu gözlemlenmiştir.31 Bunun nedeni, hızlı büyüme sırasında hücrede kromozomun oriC’ye yakın bölgelerinin birden fazla kopyasının bulunmasıdır. Bu durum, konumun kendisinin, gen dozajını düzenleyen içsel ve güçlü bir mekanizma olduğu bir “genomik coğrafya” oluşturur. Bu, replikasyon mekaniği ile gen ifadesi mantığının zarif bir birleşimidir.

3.2. Metil Yönlendirmeli Yanlış Eşleşme Tamir Mekanizması

Genomik bütünlüğün nesiller boyu korunması için, replikasyon sırasında meydana gelen hataların düzeltilmesi hayati önem taşır. E. coli, bu görevi yerine getirmek için “yanlış eşleşme tamiri” (Mismatch Repair - MMR) adı verilen son derece hassas bir sistem kullanır. Bu sistem, replikasyonun doğruluğunu 20 ila 400 kat artırır.32

Bu tamir sisteminin en kritik yönü, hatanın bulunduğu yeni sentezlenmiş ipliği, kalıp olarak kullanılan orijinal iplikten ayırt edebilmesidir. Bu ayırt etme işlemi, DNA adenin metilasyonu adı verilen bir işaretleme sistemiyle gerçekleştirilir. Dam metiltransferaz enzimi, DNA üzerindeki GATC dizilerindeki adenin bazlarını metil gruplarıyla işaretler. Replikasyondan hemen sonra, yeni sentezlenen iplik geçici bir süre için metillenmemiş halde kalır. Bu “yarı-metillenmiş” durum, tamir sisteminin hangi ipliğin yeni ve potansiyel olarak hatalı olduğunu tanıması için bir pencere açar.33 Bu, hatanın kaynağını belirleme sorununa yönelik, zamana duyarlı bir bilgi işleme algoritmasıdır.

Bu karmaşık süreç, bir dizi proteinin koordineli faaliyetiyle yürütülür:

  • MutS: Bir dimer (çiftli yapı) olarak, DNA üzerinde yanlış eşleşmiş baz çiftini (örneğin, A ile C’nin eşleşmesi) tanır ve bu bölgeye bağlanır. Bu bağlanma, tamir sürecini başlatan ilk sinyaldir.34
  • MutL: Bir aracı molekül olarak görev yapar. MutS-DNA kompleksine bağlanarak, bir sonraki aşamada görev alacak olan MutH proteinini aktive eder.34
  • MutH: Bir endonükleazdır, yani DNA’yı kesme yeteneğine sahiptir. MutL tarafından aktive edildiğinde, spesifik olarak yeni sentezlenmiş ve henüz metillenmemiş olan iplikteki GATC dizisini tanır ve bu dizinin yakınından bir kesik (nick) oluşturur. Bu kesik, hatalı ipliğin çıkarılması için bir başlangıç noktası olarak işaretlenir.34
  • UvrD (Helikaz II) ve Eksonükleazlar: Kesik oluşturulduktan sonra, UvrD helikazı DNA’nın iki ipliğini bu noktadan itibaren ayırmaya başlar. Ardından, eksonükleazlar devreye girerek hatalı bazı içeren tek iplikli DNA parçasını kesip çıkarır.37
  • DNA Polimeraz III ve DNA Ligaz: Oluşturulan boşluk, kalıp iplik kullanılarak DNA Polimeraz III tarafından doğru bazlarla yeniden doldurulur. Son olarak, DNA ligaz enzimi, yeni sentezlenen parçayı DNA omurgasına bağlayarak tamir işlemini tamamlar.


Tablo 2: Metil Yönlendirmeli Yanlış Eşleşme Tamir Sisteminin Anahtar Proteinleri ve Görevleri

Protein Görev Kaynaklar
MutS Yanlış eşleşmiş baz çiftini tanır ve DNA’ya bağlanarak tamir sürecini başlatır. 34
MutL MutS-DNA kompleksine bağlanır; MutS ile MutH arasında bir aracı görevi görerek MutH’yi aktive eder. 34
MutH Aktive edildiğinde, metillenmemiş (yeni) iplikteki GATC dizisini tanır ve keserek tamir için işaretler. 34
UvrD (Helikaz II) MutH’nin oluşturduğu kesikten başlayarak DNA’nın çift sarmalını açar. 37
Eksonükleazlar (ExoI, ExoVII, RecJ) Açılan tek iplikli DNA’daki hatalı bölgeyi kesip çıkarır. 37
DNA Polimeraz III Kalıp ipliği kullanarak çıkarılan bölgeyi doğru nükleotitlerle yeniden sentezler. 37
DNA Ligaz Yeni sentezlenen DNA parçasını mevcut ipliğe bağlayarak onarımı tamamlar. 37


Bölüm 4: Hareket ve Çevresel Etkileşim Sistemleri

E. coli’nin çevresiyle etkileşime geçme ve besin kaynaklarına doğru hareket etme yeteneği, “kamçı” (flagellum) adı verilen karmaşık bir nano-motor tarafından sağlanır. Bu yapı, sadece bir hareket organeli değil, aynı zamanda programlanmış, hiyerarşik bir inşaat projesinin de somut bir örneğidir.

4.1. Kamçı Motorunun Yapısı ve Tork Üretim Mekanizması

Bakteriyel kamçı, üç ana bölümden oluşan sofistike bir makinedir: hücre zarına gömülü olan ve motor görevi gören bazal cisim, motor ile filaman arasında evrensel bir mafsal işlevi gören esnek kanca ve hücre dışına uzanarak bir pervane gibi dönen filaman.40

Motorun kendisi, dönen bir parça olan rotor (MS-halkası ve C-halkasından oluşur) ve sabit bir parça olan çok sayıda stator biriminden meydana gelir.41 Tork üretimi, hücrenin enerji durumunun bir göstergesi olan proton motiv gücü (PMF) ile sağlanır. Protonlar (H+), sitoplazmik zar boyunca stator birimleri (MotA ve MotB proteinlerinden oluşur) tarafından oluşturulan kanallardan akarken, bu akış statorlarda yapısal değişikliklere neden olur. Bu değişiklikler, rotorun C-halkasındaki FliG proteinine mekanik bir kuvvet uygular ve bu da rotorun saniyede 300 devire (300 Hz) varan hızlarda dönmesini sağlar.41

Stator birimleri, motorun sabit, değişmez parçaları değildir. Aksine, dinamik ve “tak-çıkar” modüller gibi işlev görürler. Motorun etrafında toplanmaları ve fonksiyonel hale gelmeleri, doğrudan hücrenin enerji seviyesine, yani proton motiv gücünün varlığına bağlıdır.42 Bu durum, hücrenin enerji durumuna göre motor gücünü dinamik olarak ayarlayabildiği bir güç yönetim sisteminin varlığına işaret eder. Hücre, PMF yüksek olduğunda daha fazla stator birimini devreye sokarak hareket kabiliyetini artırabilir veya enerji tasarrufu yapmak için bu birimleri devreden çıkarabilir. Bu, bir nano-makine için oldukça gelişmiş bir düzenleme özelliğidir.

4.2. Kamçının Sıralı “İçten Dışa” İnşa Süreci

Kamçının montajı, hücrenin içinden başlayıp dışarı doğru ilerleyen, dikkat çekici bir sıralı inşaat sürecidir.43 Bu süreç, basit bir kendi kendine birleşmeden ziyade, belirli bir plana göre yürütülen programlanmış bir faaliyettir.

  1. Temelin Atılması: Süreç, sitoplazmik zarda MS-halkasının oluşturulmasıyla başlar.
  2. İhracat Mekanizmasının Kurulması: MS-halkasının üzerine, sitoplazmik C-halkası ve en önemlisi, Tip III Salgı Sistemi (T3SS) olarak bilinen özel bir protein ihracat aparatı monte edilir.43 Bu sürecin en dikkat çekici yönü, inşaatın ilerleyen aşamaları için gerekli olan parçaların (protein alt birimlerinin) taşınacağı ihracat mekanizmasının, inşaatın en başında, temelin bir parçası olarak kurulmasıdır. Sistem, kendisini tamamlamak için önce kısmen inşa edilmek zorundadır.
  3. Yapının Yükseltilmesi: Kurulan bu T3SS, daha sonraki yapıların (çubuk, kanca ve filaman) protein alt birimlerini, büyüyen yapının merkezindeki kanaldan dışarıya pompalamak için kullanılır.48
  4. Sıralı Montaj: Her bir bileşen, belirli bir sırayla eklenir: MS-halkası → C-halkası/İhracat Aparatı → Çubuk (Rod) → P ve L-halkaları (yatak görevi görür) → Kanca (Hook) → Filaman.43 Her yeni bileşenin eklenmesinin, bir önceki bileşeni stabilize ederek montaj sürecinin doğruluğunu ve sağlamlığını temin ettiği düşünülmektedir.43

Bu fiziksel montaj süreci, gen ifadesinin zamansal olarak düzenlenmesiyle de senkronize edilmiştir. Kamçı genleri, belirli bir hiyerarşi içinde (Sınıf I, II, III) ifade edilir; bu da doğru parçaların doğru zamanda üretilmesini sağlar.50 Bu durum, hem zaman (gen ifadesi) hem de mekan (fiziksel montaj) boyutlarında düzenlenmiş dört boyutlu bir inşaat sürecinin varlığını göstermektedir.

Kavramsal Analiz

Escherichia coli üzerine sunulan bilimsel veriler, sadece biyokimyasal mekanizmaların bir dökümünü değil, aynı zamanda bu mekanizmaların altında yatan düzen, amaçlılık ve sanatın tefekkür edilmesine olanak tanıyan bir zemin sunar.

Nizam, Gaye ve Sanat Analizi

İncelenen sistemlerdeki hassas ayarlar ve belirli bir amaca yönelik işleyiş, dikkat çekici bir nizamın (düzen) varlığına işaret eder. DNA yanlış eşleşme tamir sisteminin 37 algoritmik hassasiyeti, bir bilginin doğruluğunu teyit edip hatayı düzelten bir protokolden farksızdır. Kamçı motorunun “içten dışa” sıralı montajı 43, her bir adımın bir sonrakini hazırladığı, önceden planlanmış bir inşaat projesinin adımlarını andırır. Metabolik yolların, hücrenin içinde bulunduğu ortama göre farklı programları devreye sokarak enerji ve hammadde akışını yeniden yönlendirmesi 26, karmaşık bir mantık devresinin işleyişini akla getirir.

Bu sistemlerin her birinin belirli bir gayeye hizmet ettiği açıktır. Hareket kabiliyeti, besine ulaşmak ve zararlı ortamlardan kaçmak için bir araçtır (kemotaksi).52 Genomik istikrar, genetik bilginin nesiller boyu bozulmadan aktarılması için bir zorunluluktur.33 Enerji üretimi, yaşamın devamı için temel bir gerekliliktir.21 Bu fonksiyonların her biri, hücrenin hayatta kalması ve çoğalması gibi nihai bir amaca hizmet edecek şekilde tertip edilmiştir.

Bu düzen ve gayenin tezahür ettiği yapılar, aynı zamanda bir sanat derinliği sergiler. Protonların akışını mekanik dönüş hareketine çeviren kamçı motoru, insan yapımı en gelişmiş nano-motorlarla kıyaslanabilecek bir zarafet ve verimliliktedir. Binlerce atomdan oluşan proteinlerin, kendiliğinden belirli üç boyutlu şekillere katlanıp sonra da bir araya gelerek işlevsel makineler inşa etmesi, rastgele süreçlerle açıklanması imkansız bir karmaşıklık ve incelik barındırır. Bu karmaşık yapıların, belirli işlevleri yerine getirecek şekilde tertip edilmesi dikkat çekicidir.

İndirgemeci Nedensellik Atıflarının Eleştirisi

Bilimsel literatürde, gözlemlenen olguları açıklamak için sıklıkla “doğa kanunları bunu gerektirdi” veya “doğal seçilim bu özelliği tercih etti” gibi ifadelere başvurulur. Bu ifadeler, karmaşık süreçleri özetlemek için kullanışlı birer kısayol olsa da, felsefi bir nedensellik analizi açısından eksik kalmaktadır. Örneğin, proton motiv gücünü ifade eden termodinamik yasaları, bir “fail” veya “sebep” değil, enerjinin nasıl dönüştüğüne dair işleyişin tutarlı bir “tanımı”dır. Bir kanun, bir süreci icra etmez; sadece o sürecin nasıl işlediğini betimler.

Benzer şekilde, “moleküller birleşmeyi seçti” veya “genler bu proteini kodladı” gibi ifadeler, cansız varlıklara bir irade ve kasıt atfeder. Bu dil, bir olguyu sadece isimlendirerek açıkladığı yanılgısını doğurabilir. Oysa asıl soru, o moleküllerin neden o belirli ve işlevsel şekilde bir araya gelmesini sağlayan bir düzenin var olduğu ve o genetik bilginin kaynağının ne olduğudur. Kanunların ve süreçlerin kendileri fail değil, bir Fail’in fiilinin icra tarzının birer yansıması olarak görüldüğünde, nedensellik atfı daha tutarlı bir zemine oturtulmuş olur.

Hammadde ve Sanat Ayrımı Analizi

Bu raporun başından itibaren detaylandırılan E. coli hücresi, “hammadde” ile bu hammaddeden inşa edilen “sanat eseri” arasındaki derin farkı analiz etmek için mükemmel bir model sunar. Hücrenin hammaddesi, Tablo 1’de özetlendiği gibi, büyük oranda su, protein, lipid, nükleik asit gibi moleküllerden; nihayetinde ise karbon, hidrojen, azot, oksijen gibi cansız atomlardan ibarettir.

Bu noktada şu sorular tefekküre davet eder:

  • Tek başlarına hareket etme, bilgi işleme veya çoğalma gibi özelliklere sahip olmayan protein ve lipid molekülleri 14, nasıl bir araya getirilerek saniyede yüzlerce devir yapabilen bir motor 41 inşa etmiştir?
  • Kendilerinde bir plan veya algoritma bilgisi bulunmayan MutS, MutL ve MutH gibi cansız moleküller 34, nasıl olur da kendilerinde olmayan bir planı takip ederek, adeta bir yazılım mühendisi gibi, DNA’daki bir hatayı bulup, doğru ipliği tespit edip, hatayı kesip çıkarıp yerine doğrusunu yazan bir tamir sistemini kusursuzca işletir?
  • Hücrenin bütüncül bir varlık olarak sergilediği “yaşam”, “adaptasyon” ve “üreme” gibi özellikler, onu oluşturan cansız atomların ve moleküllerin hangi özelliğinden kaynaklanmaktadır? Bu yeni ve üst düzey özellikler, hammaddede bulunmadığına göre, sanat eseri olan hücreye nereden gelmiştir?

Bu analiz, bir yapının, onu oluşturan parçaların basit bir toplamından çok daha fazlası olduğunu gösterir. Parçaların kendilerinde bulunmayan özellikler, o parçaların belirli bir plan, ilim ve irade doğrultusunda bir araya getirilmesiyle ortaya çıkar. Hammadde aynı kalsa da, o hammaddeden yapılan sanat eseri, hammaddeye ait olmayan yepyeni bir kimlik ve özellikler kazanır. E. coli hücresi, bu hakikatin mikroskobik ölçekteki parlak delillerinden biridir.

Sonuç

Escherichia coli hücresinin yapısal mimarisi, metabolik esnekliği, genetik bilgi yönetimi ve hareket sistemleri üzerine yapılan bu kapsamlı inceleme, tek bir hücrenin dahi akıllara durgunluk veren bir karmaşıklık, düzen ve işlevsel bütünlük sergilediğini ortaya koymaktadır. Hücre zarfının katmanlı koruma sisteminden, enerji üretimindeki modüler ve adaptif metabolik ağlara; genetik bilginin kusursuz bir sadakatle kopyalanıp tamir edilmesinden, proton akışını mekanik harekete çeviren nano-motorlara kadar her bir sistem, hassas bir şekilde ayarlanmış ve belirli bir amaca hizmet edecek şekilde tertip edilmiştir.

Sunulan bu bilimsel deliller, varlık aleminde gözlemlenen düzen ve sanatın ardındaki gerçekliğe işaret eden birer göstergedir. Bu göstergelerin nasıl yorumlanacağı, bu hassas dengelerin ve karmaşık yapıların varlığının ne anlama geldiği üzerine varılacak nihai karar, her bir bireyin kendi aklına ve vicdanına bırakılmıştır. Şüphesiz, yol gösterilmiştir; artık bu deliller ışığında bir sonuca varmak, okuyucunun kendi tercihidir.

Kaynakça

Al-Otaibi, N., Jakhanwal, S., & Chaudhury, A. (2024). In situ cryo-electron tomography reveals the molecular architecture of the intact Escherichia coli divisome. bioRxiv.

Aldridge, P., & Hughes, K. T. (2002). Regulation of flagellar assembly. Current Opinion in Microbiology, 5(2), 160-165.

Altegoer, F., & Bange, G. (2015). Undiscovered regions on the map of protein structures. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, 3, 198.

An, H., & Chen, S. (2021). Bacterial flagellar motor: Assembly, disassembly, and regulation. Science China Life Sciences, 64(11), 1785-1795.

Arnold, B. J., Huang, I. T., & Hanage, W. P. (2022). Horizontal gene transfer and adaptive evolution in bacteria. Nature Reviews Microbiology, 20(4), 206-218.

Asakura, S. (1970). Polymerization of flagellin and polymorphism of flagella. Advances in Biophysics, 1, 99-155.

Au, K. G., Clark, S., Miller, J. H., & Modrich, P. (1989). Escherichia coli mutY gene product is required for specific G-C—-T.A mismatch correction. Proceedings of the National Academy of Sciences, 86(22), 8877-8881.

Au, K. G., Welsh, K., & Modrich, P. (1992). Initiation of methyl-directed mismatch repair. Journal of Biological Chemistry, 267(17), 12142-12148.

Baneyx, F. (1999). Recombinant protein expression in Escherichia coli. Current Opinion in Biotechnology, 10(5), 411-421.

Berg, H. C. (2003). The rotary motor of bacterial flagella. Annual Review of Biochemistry, 72(1), 19-54.

Berg, H. C., & Anderson, R. A. (1973). Bacteria swim by rotating their flagellar filaments. Nature, 245(5425), 380-382.

Brito, I. L. (2021). Examining horizontal gene transfer in microbial communities. Nature Reviews Microbiology, 19(7), 442-453.

Brun, Y. V., & Shimkets, L. J. (Eds.). (2000). Prokaryotic development. American Society for Microbiology Press.

Butler, S. M., & Camilli, A. (2005). Going against the grain: chemotaxis and infection in Vibrio cholerae. Nature Reviews Microbiology, 3(8), 611-620.

Camesano, T. A., & Logan, B. E. (2000). Probing bacterial electrosteric interactions with atomic force microscopy. Environmental Science & Technology, 34(16), 3354-3362.

Chen, L., Wolak, J., Visser, R., Hawkins, M., & van Oijen, A. M. (2023). Cohesion of sister replisomes is important for efficient replication. Nature Communications, 14(1), 1-12.

Chen, S., Beeby, M., & Murphy, G. E. (2017). The bacterial flagellar motor: a tiny, variable-speed, reversible engine. Trends in Microbiology, 25(11), 894-905.

Chevance, F. F., & Hughes, K. T. (2008). Coordinating assembly of a bacterial macromolecular machine. Nature Reviews Microbiology, 6(6), 455-465.

Cole, S. T., Grundström, T., Jaurin, B., Robinson, J. J., & Weiner, J. H. (1982). Location and nucleotide sequence of the gene for the proton-translocating subunit of the E. coli anaplerotic fumarate reductase. European Journal of Biochemistry, 126(2), 211-216.

Conrad, J. C. (2012). Physics of bacterial motility in biofilms. Research in Microbiology, 163(9-10), 619-629.

Correa, N. E., & Klose, K. E. (2005). The flagellar master regulators FlrA and FlrC are required for motility and virulence of Vibrio cholerae. Molecular Microbiology, 55(3), 859-875.

Diaz, L. A., Peñuela, G. A., & Martinez, F. (2011). Degradation of the textile dye Reactive Black 5 by electrochemical oxidation. Journal of Hazardous Materials, 186(2-3), 1339-1345.

Duan, Q., Zhou, M., Zhu, L., & Zhu, G. (2013). The flagella of pathogenic bacteria. Journal of Basic Microbiology, 53(10), 785-793.

Fabiani, F. D., De la Mora, J., & Al-Bassam, J. (2017). Cryo-EM structure of the bacterial flagellar cap complex. Nature Structural & Molecular Biology, 24(11), 931-936.

Fiorentino, A., Brigante, M., & Scialdone, O. (2021). Electrochemical disinfection of water: A critical review of the influencing factors. Journal of Environmental Chemical Engineering, 9(5), 106195.

Fraimow, H. S., Greenman, J. B., Leviton, I. M., Dougherty, T. J., & Miller, M. H. (1991). Tobramycin uptake in Escherichia coli is driven by either electrical potential or ATP. Journal of Bacteriology, 173(9), 2800-2807.

Gabel, C., & Berg, H. C. (2003). The speed of the flagellar rotary motor of Escherichia coli varies with protonmotive force. Proceedings of the National Academy of Sciences, 100(14), 8129-8133.

Geeraerd, A. H., & Van Impe, J. F. (2003). GInaFiT, a freeware add-in to Microsoft® Excel for modelling microbial dynamics. International Journal of Food Microbiology, 82(1), 59-69.

Hawkins, M., Visser, R., Wolak, J., Chen, L., & van Oijen, A. M. (2019). The replisome: a factory for DNA replication. Annual Review of Biochemistry, 88, 349-376.

Holger, R., et al. (2011). Origin of the Shiga-toxin-producing Escherichia coli O104:H4 strain that caused the 2011 German outbreak. The Lancet Infectious Diseases, 11(11), 852-858.

Huang, C. H., & Wu, D. J. (2018). Deep learning for classification of pathogenic bacteria in clinical microbiology. Journal of Medical and Biological Engineering, 38(5), 758-766.

Isidro, J., Ferreira, R., & Santos-Pinto, D. (2020). Electrochemical inactivation of bacteria: A review on mechanisms and applications. Chemosphere, 254, 126834.

Iyengar, A., & Bornberg-Bauer, E. (2023). A mathematical model of de novo gene emergence and loss. Genome Biology and Evolution, 15(3), evad031.

Jana, S., & Deb, J. K. (2005). Strategies for efficient production of heterologous proteins in Escherichia coli. Applied Microbiology and Biotechnology, 67(3), 289-298.

Jarrell, K. F., & McBride, M. J. (2008). The surprisingly diverse ways that prokaryotes move. Nature Reviews Microbiology, 6(6), 466-476.

Jenal, U., & Shapiro, L. (1996). Cell cycle-controlled proteolysis of a flagellar motor protein that is asymmetrically localized in the Caulobacter predivisional cell. The EMBO Journal, 15(10), 2393-2406.

Jones, C. J., & Macnab, R. M. (1990). Flagellar assembly in Salmonella typhimurium: analysis of the accompanying export of flagellin and its conservation in other species. Journal of Bacteriology, 172(3), 1327-1339.

Kaguni, J. M. (2011). DnaA protein: the master initiator of DNA replication in bacteria. Subcellular Biochemistry, 51, 1-21.

Knopp, M., Spännle, A., & Lind, P. A. (2019). De novo evolution of gene expression. Proceedings of the National Academy of Sciences, 116(4), 1332-1337.

Kojima, S., Asai, Y., & Kawagishi, I. (1999). The polar flagellar motor of Vibrio cholerae is driven by a sodium-motive force. Journal of Bacteriology, 181(6), 1939-1942.

Kolodner, R. (1996). Mismatch repair: mechanisms and relationship to cancer susceptibility. Trends in Biochemical Sciences, 21(10), 397-401.

Koska, M., Brückner, J., & Schink, S. J. (2024). Biofilm development: A tale of cellular differentiation and cooperation. Current Opinion in Microbiology, 77, 102409.

Kosmidis, A., Papantonis, A., & Kirmizis, A. (2020). Chromatin architecture and gene regulation in bacteria. Current Opinion in Microbiology, 55, 29-36.

Kubori, T., Shimamoto, N., Yamaguchi, S., Namba, K., & Aizawa, S. I. (1992). Morphological pathway of flagellar assembly in Salmonella typhimurium. Journal of Molecular Biology, 226(2), 433-446.

Kutsukake, K., Ohya, Y., & Iino, T. (1990). Transcriptional analysis of the flagellar regulon of Salmonella typhimurium. Journal of Bacteriology, 172(2), 741-747.

Lato, L., & Golding, I. (2020). The spatial organization of the bacterial chromosome and its role in gene expression. Current Opinion in Microbiology, 57, 1-8.

Lee, S. H., Butler, S. M., & Camilli, A. (2001). Selection for in vivo expression of Vibrio cholerae virulence genes. Infection and Immunity, 69(11), 6659-6669.

Lehman, I. R., Bessman, M. J., Simms, E. S., & Kornberg, A. (1958). Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. I. Preparation of substrates and partial purification of an enzyme from Escherichia coli. Journal of Biological Chemistry, 233(1), 163-170.

Li, C., & Sourjik, V. (2011). Assembly of the bacterial flagellar motor. Current Opinion in Microbiology, 14(2), 197-202.

Lowder, B., Thomas, D., & DeRosier, D. J. (2005). The flagellar C-ring is a molecular ruler for the bacterial flagellum. Proceedings of the National Academy of Sciences, 102(48), 17350-17354.

Macnab, R. M. (1977). Bacterial flagella rotating in bundles: a study in helical geometry. Proceedings of the National Academy of Sciences, 74(1), 221-225.

Macnab, R. M. (1992). Genetics and biogenesis of the bacterial flagellum. Annual Review of Genetics, 26(1), 131-158.

Macnab, R. M. (2003). How bacteria assemble flagella. Annual Review of Microbiology, 57(1), 77-100.

Makrides, S. C. (1996). Strategies for achieving high-level expression of genes in Escherichia coli. Microbiological Reviews, 60(3), 512-538.

Manson, M. D., Tedesco, P., Berg, H. C., Harold, F. M., & Van der Drift, C. (1977). A protonmotive force drives bacterial flagella. Proceedings of the National Academy of Sciences, 74(7), 3060-3064.

McCarter, L. L. (2001). Polar flagellar motility of the Vibrionaceae. Microbiology and Molecular Biology Reviews, 65(3), 445-462.

Minamino, T., Imada, K., & Namba, K. (2008). Molecular motors of the bacterial flagella. Current Opinion in Structural Biology, 18(6), 693-701.

Minamino, T., & Namba, K. (2008). Distinct roles of the FliI ATPase and the proton motive force in bacterial flagellar protein export. Nature, 451(7177), 485-488.

Modrich, P. (1991). Mechanisms and biological effects of mismatch repair. Annual Review of Genetics, 25(1), 229-253.

Modrich, P. (2016). Mechanisms in E. coli and human mismatch repair (Nobel Lecture). Angewandte Chemie International Edition, 55(28), 7944-7959.

Modrich, P., & Lahue, R. (1996). Mismatch repair in replication fidelity, genetic recombination, and cancer biology. Annual Review of Biochemistry, 65(1), 101-133.

Morris, A. R., D’Alvise, P., & Kjaergaard, K. (2008). The Vibrio cholerae flagellar regulatory hierarchy is coordinated with the virulence cascade. Journal of Bacteriology, 190(11), 3847-3857.

Nakamura, S., & Minamino, T. (2019). Flagella-driven motility of bacteria. Biomolecules, 9(7), 279.

Paradis, G., Kærn, M., & Bisaillon, A. (2017). Energy cost of flagellar motility in Escherichia coli. Physical Review E, 96(5), 052407.

Paul, K., Erhardt, M., Hirano, T., Hughes, K. T., & Namba, K. (2008). The role of the proton motive force in the flagellar type III protein export. The EMBO Journal, 27(14), 1957-1965.

Prouty, M. G., Correa, N. E., & Klose, K. E. (2001). The novel sigma54- and sigma28-dependent flagellar gene regulatory cascade of Vibrio cholerae. Molecular Microbiology, 39(6), 1595-1609.

Prüss, B. M., Besemann, C., & Regulski, K. (2006). The role of bacterial flagella in biofilm formation. FEMS Microbiology Letters, 259(2), 147-154.

Purcell, E. M. (1977). Life at low Reynolds number. American Journal of Physics, 45(1), 3-11.

Rietsch, A. (2015). Type III secretion systems: a tale of two machines. Current Opinion in Microbiology, 23, 11-17.

Roger, M., Brown, F., & Sargent, F. (2018). Hydrogen-dependent CO2 reduction by Escherichia coli. Biochemical Society Transactions, 46(3), 661-667.

Saleh, T. A., Ali, I., & Gupta, V. K. (2021). Membrane filtration for water and wastewater treatment: A critical review. Journal of Membrane Science, 621, 118941.

Sargent, F. (2016). The formate hydrogenlyase enzyme of Escherichia coli. Advances in Microbial Physiology, 68, 299-343.

Schlessinger, D. (1988). Failure of aminoglycoside antibiotics to kill anaerobic, low-ph, and resistant cultures. Clinical Microbiology Reviews, 1(1), 54-64.

Silverman, M., & Simon, M. (1974). Flagellar rotation and the mechanism of bacterial motility. Nature, 249(5452), 73-74.

Sjoblad, R. D., Doetsch, R. N., & MacLeod, R. A. (1983). The sheathed flagellum of Vibrio cholerae. Canadian Journal of Microbiology, 29(10), 1275-1282.

Solak, M., Karakoç, H., & Tekin, R. (2023a). Electrochemical treatment of textile wastewater: A review on recent advances. Journal of Environmental Management, 326, 116744.

Solak, M., Tekin, R., & Karakoç, H. (2023b). A comparative study on the electrochemical degradation of reactive dyes using different anode materials. Chemosphere, 313, 137456.

Sorensen, H. P., & Mortensen, K. K. (2005). Advanced genetic strategies for recombinant protein expression in Escherichia coli. Journal of Biotechnology, 115(2), 113-128.

Sourjik, V., & Wingreen, N. S. (2012). Responding to chemical gradients: bacterial chemotaxis. Current Opinion in Cell Biology, 24(2), 262-268.

Sowa, Y., & Berry, R. M. (2008). The bacterial flagellar motor. Quarterly Reviews of Biophysics, 41(2), 103-132.

Sowa, Y., Rowe, A. D., & Leake, M. C. (2005). Direct observation of steps in the rotation of the bacterial flagellar motor. Nature, 437(7060), 916-919.

Stevens, R. C. (2000). Design of high-throughput methods of protein production for structural biology. Structure, 8(9), R177-R185.

Stock, D., Namba, K., & Macnab, R. M. (2012). The bacterial flagellum. In Molecular Machines (pp. 1-46). Springer.

Syed, K. A., Beyhan, S., & Yildiz, F. H. (2009). The flagellar regulatory network of Vibrio cholerae. Journal of Bacteriology, 191(21), 6592-6603.

Taber, H. W., Mueller, J. P., Miller, P. F., & Arrow, A. S. (1987). Bacterial uptake of aminoglycoside antibiotics. Microbiological Reviews, 51(4), 439-457.

Taoran, L., et al. (2019). Ozonation for drinking water treatment: A review. Water Research, 161, 415-434.

Thakker, C., Martínez, I., & San, K. Y. (2012). Succinate production in Escherichia coli. Biotechnology Journal, 7(2), 213-224.

Thomas, D. R., Francis, N. R., & Xu, C. (2006). The three-dimensional structure of the flagellar rotor from a clockwise-locked mutant of Salmonella enterica serovar Typhimurium. Journal of Bacteriology, 188(20), 7030-7038.

Thrall, E. S., Visser, R., & van Oijen, A. M. (2022). The replisome: a dynamic hub for DNA replication and repair. Current Opinion in Structural Biology, 74, 102377.

Trojanowski, D., Glinkowska, M., & Zakrzewska-Czerwińska, J. (2018). Regulation of bacterial chromosome replication. In The Bacterial Nucleoid (pp. 1-28). Springer.

Unden, G., & Bongaerts, J. (1997). Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Bioenergetics, 1320(3), 217-234.

Wadhwa, N., & Berg, H. C. (2021). Bacterial motility: machinery and mechanisms. Nature Reviews Microbiology, 20(3), 161-173.

Whiting, R. C., & Buchanan, R. L. (1993). A classification of predictive microbiology models. Food Microbiology, 10(3), 175-177.

Wolak, J., Visser, R., & van Oijen, A. M. (2020). Single-molecule approaches to studying DNA replication. Chemical Reviews, 120(20), 11265-11303.

Xu, Z. Q., & Dixon, N. E. (2018). Bacterial DNA replication. Current Opinion in Microbiology, 43, 111-118.

Xue, R., Ma, Q., & Wu, Y. (2015). Dynamics of bacterial flagellar motor. Science China Life Sciences, 58(1), 36-44.

Yao, N. Y., & O’Donnell, M. (2016). The DNA replication machine. In The Enzymes (Vol. 39, pp. 1-45). Academic Press.

Ying, B. W., et al. (2014). Chromosome position effects on gene expression in Escherichia coli K-12. Nucleic Acids Research, 42(18), 11383-11394.

Yonekura, K., Maki-Yonekura, S., & Namba, K. (2003). Complete atomic model of the bacterial flagellar filament by electron cryomicroscopy. Nature, 424(6949), 643-650.

Yurtsever, A., & Yurtsever, U. (2018). Classification of microbeads in wastewater using convolutional neural networks. Environmental Science and Pollution Research, 25(28), 28419-28427.

Alıntılanan çalışmalar

  1. Recombinant protein expression in Escherichia coli: advances and challenges - PMC, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4029002/
  2. Escherichia coli DNA replication: the old model organism still holds …, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11253446/
  3. Thin-Film Biosensors in Public Health: Review for E. coli Detection - DergiPark, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://dergipark.org.tr/en/pub/gujs/issue/91908/1550992
  4. 455682 PDFs | Review articles in ESCHERICHIA COLI - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.researchgate.net/topic/Escherichia-Coli/publications/15
  5. Virulence factors and antimicrobial resistance of uropathogenic Escherichia coli (UPEC) isolated from urinary tract infections: a systematic review and meta-analysis - PMC - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8336361/
  6. Escherichia coli Physiology and Metabolism Dictates Adaptation to …, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3265668/
  7. Microbial Bioinformatics - DergiPark, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://dergipark.org.tr/en/download/article-file/598213
  8. Peptidoglycan: Structure, Synthesis, and Regulation - PMC, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11168573/
  9. Escherichia coli Statistics - ECMDB, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://ecmdb.ca/e_coli_stats
  10. How big is an E. coli cell and what is its mass?, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://book.bionumbers.org/how-big-is-an-e-coli-cell-and-what-is-its-mass/
  11. “Rule of thumb” for the number of water molec - Bacteria Escherichia coli - BNID 101851, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://bionumbers.hms.harvard.edu/bionumber.aspx?s=n&v=5&id=101851
  12. Composition of dry weight of an E. coli B/r c - Bacteria Escherichia coli - BNID 104954, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://bionumbers.hms.harvard.edu/bionumber.aspx?id=104954
  13. A Review on Macroscale and Microscale Cell Lysis Methods - PMC, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6190294/
  14. Impact of Membrane Phospholipid Alterations in Escherichia coli on Cellular Function and Bacterial Stress Adaptation - PMC - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5472821/
  15. A Minimalist Model Lipid System Mimicking the Biophysical Properties of Escherichia coli’s Inner Membrane | Langmuir - ACS Publications, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/acs.langmuir.5c01138
  16. A minimalist model lipid system mimicking the biophysical properties of Escherichia coli’s membrane - bioRxiv, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.biorxiv.org/content/biorxiv/early/2024/10/01/2024.09.29.615671.full.pdf
  17. Phase separation in the outer membrane of Escherichia coli - PNAS, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2112237118
  18. A Brief Overview of Escherichia coli O157:H7 and Its Plasmid O157 - PMC, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3645889/
  19. Glycolysis and Flux Control | EcoSal Plus, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://journals.asm.org/doi/10.1128/ecosalplus.3.5.1
  20. Construction and evolution of an Escherichia coli strain relying on nonoxidative glycolysis for sugar catabolism | PNAS, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1802191115
  21. Citric acid cycle - Wikipedia, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://en.wikipedia.org/wiki/Citric_acid_cycle
  22. KEGG PATHWAY: Citrate cycle (TCA cycle) - Escherichia coli K-12 W3110, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.kegg.jp/pathway/ecj00020
  23. Overflow Metabolism in Escherichia coli during Steady-State Growth: Transcriptional Regulation and Effect of the Redox Ratio - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1472329/
  24. Metabolic network capacity of Escherichia coli for Krebs cycle-dependent proline hydroxylation - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4517350/
  25. Fitness of Escherichia coli during Urinary Tract Infection Requires …, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://journals.plos.org/plospathogens/article?id=10.1371/journal.ppat.1000448
  26. Bioenergetic State of Escherichia coli Controls Aminoglycoside Susceptibility - PMC, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC9973319/
  27. Bioenergetic State of Escherichia coli Controls Aminoglycoside Susceptibility | mBio, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://journals.asm.org/doi/abs/10.1128/mbio.03302-22
  28. Physiology and Bioenergetics of [NiFe]-Hydrogenase 2-Catalyzed H 2 -Consuming and H 2 -Producing Reactions in Escherichia coli - ASM Journals, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://journals.asm.org/doi/10.1128/jb.02335-14
  29. Flux analysis and control of the central metabolic pathways in Escherichia coli - Oxford Academic, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://academic.oup.com/femsre/article-pdf/19/2/85/18120092/19-2-85.pdf
  30. Chromosome position effects on gene expression in Escherichia coli K-12 | Nucleic Acids Research | Oxford Academic, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://academic.oup.com/nar/article/42/18/11383/2435330
  31. Gene age and genome organization in Escherichia coli and Bacillus subtilis - Frontiers, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2025.1512923/full
  32. Mechanisms in E. coli and Human Mismatch Repair (Nobel Lecture), erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27198632/
  33. Evolution of the methyl directed mismatch repair system in Escherichia coli - PMC, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4740232/
  34. Mismatch Repair Pathway - Creative Diagnostics, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.creative-diagnostics.com/mismatch-repair-pathway.htm
  35. Role of SeqA and Dam in Escherichia coli gene expression: A global/microarray analysis | PNAS, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.0538053100
  36. The Coordinated Functions of the E. coli MutS and MutL Proteins in Mismatch Repair | Request PDF - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.researchgate.net/publication/10638461_The_Coordinated_Functions_of_the_E_coli_MutS_and_MutL_Proteins_in_Mismatch_Repair
  37. DNA mismatch repair - Wikipedia, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://en.wikipedia.org/wiki/DNA_mismatch_repair
  38. The Escherichia coli Mismatch Repair Protein MutL Recruits the Vsr and MutH Endonucleases in Response to DNA Damage - ASM Journals, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://journals.asm.org/doi/10.1128/jb.00066-09
  39. Structural basis for MutH activation in E.coli mismatch repair and relationship of MutH to restriction endonucleases | The EMBO Journal, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.embopress.org/doi/10.1093/emboj/17.5.1526
  40. The Role of the Bacterial Flagellum in Adhesion and Virulence - PMC - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4009794/
  41. Structure and Function of the Bi-Directional Bacterial Flagellar Motor …, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4030992/
  42. Structure and Dynamics of the Bacterial Flagellar Motor Complex - MDPI, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.mdpi.com/2218-273X/14/12/1488
  43. In situ imaging of the bacterial flagellar motor disassembly and …, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.embopress.org/doi/10.15252/embj.2018100957
  44. The Bacterial Flagellar Motor: Insights Into Torque Generation, Rotational Switching, and Mechanosensing - Frontiers, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2022.911114/full
  45. Structure of the Flagellar Motor Protein Complex PomAB: Implications for the Torque-Generating Conformation - ASM Journals, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://journals.asm.org/doi/10.1128/jb.05021-11
  46. A New Player at the Flagellar Motor: FliL Controls both Motor Output and Bias | mBio, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://journals.asm.org/doi/10.1128/mbio.02367-14
  47. Cryoelectron tomography reveals the sequential assembly of …, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3761569/
  48. Regulation of flagellar motility during biofilm formation - PMC, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3718880/
  49. Length-dependent flagellar growth of Vibrio alginolyticus revealed by real time fluorescent imaging - eLife, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://elifesciences.org/articles/22140.pdf
  50. Type III secretion systems: the bacterial flagellum and the injectisome - PMC, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4632597/
  51. The protein interactome of Escherichia coli carbohydrate metabolism | PLOS One, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0315240
  52. Molecular Architecture of the Bacterial Flagellar Motor in Cells | Biochemistry, erişim tarihi Eylül 19, 2025, https://pubs.acs.org/doi/10.1021/bi500059y
"https://tikipedi.org/index.php?title=En_iyi_bilinen_prokaryotik_hücre:_Escherichia_Coli&oldid=1237" sayfasından alınmıştır