Hücre İskeletinin Dinamik Mimarları: Mikrotübüller, Mikrofilamentler, Siller ve Kamçılar Üzerine Bir İnceleme

Giriş

Hücresel varoluş, temelde birbiriyle çelişkili görünen iki zorunluluğun hassas bir denge içinde sürdürülmesine dayanır: bir yanda, hücreye özgün şeklini ve mekanik bütünlüğünü kazandıran kararlı bir yapısal çerçevenin muhafazası; diğer yanda ise, bölünme, hareket, beslenme ve çevresel sinyallere yanıt verme gibi hayati faaliyetler için gereken anlık ve süratli değişim kabiliyeti. Bu durum, adeta hem sağlam bir bina hem de sürekli olarak yeniden yapılandırılabilen dinamik bir makine olma gerekliliğini beraberinde getirir. İşte bu temel paradoksun çözümü, hücrenin sitoplazmasını bir ağ gibi saran ve “hücre iskeleti” olarak isimlendirilen karmaşık ve son derece organize bir sistemde tecessüm eder.

Hücre iskeleti, isminin çağrıştırdığı statik bir yapıdan çok uzaktır. O, bir yandan hücreye şeklini veren, organelleri konumlandıran ve dış mekanik kuvvetlere karşı direnç sağlayan bir “iskelet” vazifesi görürken 1, aynı zamanda hücre içi taşımacılık hatlarının döşendiği, hücre bölünmesi sırasında genetik materyalin hassas bir şekilde paylaştırıldığı ve hücrenin bir bütün olarak hareket etmesini sağlayan en dinamik süreçlerin yönetildiği bir “makine” olarak işlev görür.3 Bu çift yönlü kabiliyet, hücre iskeletini oluşturan temel bileşenlerin özgün yapısal ve dinamik özelliklerinden kaynaklanır.

Bu raporun amacı, hücre iskeletinin en temel ve dinamik bileşenlerinden olan mikrotübüller ve mikrofilamentler ile bu yapıların özelleşmiş birer tezahürü olan siller ve kamçıların yapılarını, işleyiş mekanizmalarını ve bu mekanizmaların altında yatan kavramsal çerçeveleri derinlemesine analiz etmektir. Bu analiz, en güncel bilimsel bulgular ışığında ve cansız varlıklara veya doğal süreçlere aktif fiillerin atfedilmediği, süreçlerin edilgen veya betimleyici bir dille açıklandığı belirli felsefi ve dilbilimsel ilkelere bağlı kalınarak gerçekleştirilecektir. Bu yaklaşımla, söz konusu hücresel yapıların sadece bileşenlerinin değil, aynı zamanda bu bileşenlerin nasıl bir nizam ve gaye doğrultusunda tertip edildiğinin de anlaşılması hedeflenmektedir.

Bilimsel Açıklama ve Güncel Bulgular

Hücre İskeletine Genel Bakış: Dinamik Bir Çerçeve

Ökaryotik hücrelerin karmaşık iç organizasyonu ve işlevsel bütünlüğü, büyük ölçüde hücre iskeleti adı verilen protein filamentleri ağı tarafından sağlanır. Bu ağ, hücreye sadece mekanik destek ve şekil kazandırmakla kalmaz, aynı zamanda hücrenin en dinamik faaliyetlerinin de merkezinde yer alır. Hücre içi organellerin konumlandırılması, veziküllerin taşınması, hücrenin bir bütün olarak yer değiştirmesi (motilite) ve hücre bölünmesi (mitoz ve sitokinez) gibi temel süreçler, hücre iskeletinin anlık olarak yeniden düzenlenebilme kabiliyetine bağlıdır.1 Bu dinamik çerçeve, temel olarak üç farklı tipte filamentin organize bir şekilde bir araya gelmesiyle oluşturulur: mikrotübüller, mikrofilamentler (aktin filamentleri olarak da bilinir) ve ara filamentler.2 Her bir filament tipi, özgün protein alt birimlerinden inşa edilmiş olup, farklı çaplara, mekanik özelliklere ve dinamik davranışlara sahiptir. Bu farklılıklar, onların hücre içinde üstlendikleri özelleşmiş görevleri yerine getirmelerine olanak tanır.

Aşağıdaki tablo, bu üç temel bileşenin ayırt edici özelliklerini karşılaştırmalı olarak sunmaktadır:

Özellik	Mikrofilamentler (Aktin)	Ara Filamentler	Mikrotübüller (Tübülin)
Temel Protein Birimi	Aktin	Çeşitli proteinler (örn. Keratin, Vimentin)	α/β-Tübülin Heterodimeri
Yapısal Form	İki iplikçikli sarmal	Birbirine sarılmış lifler (ip benzeri)	İçi boş silindirik tüp (13 protofilament)
Yaklaşık Çap	~7 nm	~8-12 nm	~25 nm
Dinamik Özellik	Yüksek derecede dinamik (hızlı polimerizasyon/depolimerizasyon)	Oldukça kararlı, kalıcı	Yüksek derecede dinamik (“Dinamik Kararsızlık”)
Temel İşlevler	Hücre hareketi, kasılma, sitokinez, hücre şeklinin korunması	Mekanik gerilime karşı direnç, organellerin sabitlenmesi	Hücre içi taşıma yolları, kromozom ayrılması, sil/kamçı yapısı

Bu tablo, hücre iskeleti sistemindeki iş bölümünü net bir şekilde ortaya koymaktadır. Mikrofilamentler ve mikrotübüller, “dinamiklik” üzerine özelleşmiş yapılardır. Sürekli olarak polimerize (inşa edilme) ve depolimerize (yıkılma) olabilme kabiliyetleri sayesinde, hücrenin hareket ve yeniden yapılanma gibi anlık ihtiyaçlarına cevap verirler. Buna karşılık, ara filamentler “kararlılık” ve “dayanıklılık” üzerine odaklanmıştır. Yapısal olarak daha kalıcıdırlar ve özellikle mekanik strese maruz kalan hücrelerde, hücrenin ve dokunun bütünlüğünün korunmasında kritik bir rol üstlenirler.5 Bu durum, hücrenin farklı gereksinimler (hareketlilik, esneklik, dayanıklılık) için farklı mühendislik prensiplerine dayanan çözümlerin sergilendiği bir sistem olduğunu göstermektedir. Bu rapor, özellikle bu sistemin en dinamik iki unsuru olan mikrotübüller ve mikrofilamentler ile onların türev yapıları üzerine odaklanacaktır.

Mikrotübüller: Hücre İçi Lojistik ve Mimarinin Temel Direkleri

Hücre iskeleti elemanlarının en kalını ve en rijit olanı olan mikrotübüller, hücrenin iç mimarisinin ve lojistik ağının temel direklerini oluşturur. Bu yapılar, sadece hücreye yapısal destek sağlamakla kalmaz, aynı zamanda hücre içi trafiğin aktığı otoyollar ve hücre bölünmesi gibi karmaşık süreçlerin organize edildiği merkezler olarak da görev yapar.

Yapı ve Tertip Edilme Süreci

Mikrotübüllerin temel yapı taşı, α-tübülin ve β-tübülin adı verilen iki globüler proteinin bir araya gelmesiyle oluşan bir heterodimerdir.2 Bu dimerler, bir polimerizasyon süreciyle uç uca eklenerek “protofilament” olarak adlandırılan doğrusal iplikçikleri meydana getirir. Genellikle 13 adet protofilament, yanal olarak bir araya gelerek içi boş, silindirik bir tüp yapısını oluşturur.2 Bu silindirin dış çapı yaklaşık 25 nm’dir ve bu yapı, mikrotübüllere bükülmeye karşı önemli bir direnç (rijitlik) kazandırır.5

Mikrotübül yapısının en önemli özelliklerinden biri polaritesidir. α- ve β-tübülin dimerlerinin tek bir yönde dizilmesi nedeniyle, mikrotübülün iki ucu birbirinden farklıdır. Hızlı polimerizasyonun gerçekleştiği uç “artı uç” (+), daha yavaş polimerizasyonun olduğu veya depolimerizasyonun baskın olduğu uç ise “eksi uç” (−) olarak adlandırılır.7 Bu yapısal polarite, işlevsel olarak hayati bir öneme sahiptir, çünkü hücre içi motor proteinlerinin yönlü hareketi için bir referans sistemi sağlar.

Mikrotübüllerin inşası (nükleasyon), hücre içinde rastgele gerçekleşen bir süreç değildir. Bu süreç, genellikle “mikrotübül organize edici merkezler” (MTOCs) olarak bilinen özel bölgelerden başlatılır ve kontrol edilir.2 Hayvan hücrelerinde en bilinen MTOC, hücre çekirdeğinin yakınında bulunan sentrozomdur.9 Sentrozom, γ-tübülin halka kompleksleri adı verilen yapıları içerir ve bu halkalar, yeni mikrotübüllerin polimerizasyonu için birer kalıp veya çekirdek görevi görür.2 Mikrotübüllerin eksi uçları genellikle sentrozoma gömülü kalırken, artı uçları sitoplazmanın derinliklerine doğru uzanır. Bu düzenlenme, hücre içinde merkezden çevreye doğru yayılan bir ray sistemi ağı oluşturur.

Dinamik Kararsızlık: Kontrollü Bir İnşa ve Yıkım Mekanizması

Mikrotübüllerin en dikkat çekici ve işlevsel olarak en önemli özelliklerinden biri, “dinamik kararsızlık” olarak adlandırılan davranışlarıdır.1 Bu terim, tek bir mikrotübülün, çevresel koşullar sabit kalsa bile, aniden ve stokastik olarak uzama (polimerizasyon) ve kısalma (depolimerizasyon) fazları arasında geçiş yapabilme kabiliyetini ifade eder. Bir mikrotübül, uzun bir süre boyunca artı ucuna yeni tübülin dimerleri ekleyerek büyüyebilir. Bu uzama fazı, aniden durup yerini çok hızlı bir depolimerizasyon fazına bırakabilir; bu olaya “katastrof” denir.11 Hızla kısalan mikrotübül, daha sonra tekrar uzama fazına geçebilir ki bu da “kurtarma” (rescue) olarak adlandırılır.11

Bu dinamik davranışın arkasındaki moleküler mekanizma, tübülin dimerlerinin GTP (guanozin trifosfat) hidrolizi yapma kabiliyetine dayanır. Polimerizasyon sırasında, mikrotübül ucuna eklenen her β-tübülin alt birimi bir GTP molekülü taşır.1 Mikrotübül yapısına dahil olduktan kısa bir süre sonra, bu GTP molekülü GDP’ye (guanozin difosfat) hidroliz edilir. Ancak bu hidroliz, yeni dimerlerin eklenmesinden daha yavaş bir hızda gerçekleşir. Bu durum, mikrotübülün en ucunda, henüz hidrolize uğramamış GTP-bağlı tübülinlerden oluşan bir “GTP başlığı” (GTP cap) oluşmasına yol açar.7 Bu GTP başlığı, protofilamentlerin düz ve birbirine sıkıca bağlı bir konformasyonda kalmasını sağlayarak mikrotübül yapısını stabilize eder ve uzamayı teşvik eder.

Eğer yeni tübülin eklenme hızı, GTP hidroliz hızının altına düşerse, GTP başlığı kaybolur ve mikrotübülün ucu GDP-bağlı tübülinlerden oluşur. GDP-bağlı tübülinler, düz bir konformasyon yerine hafifçe kavisli bir yapıya eğilimlidir.13 Bu konformasyonel değişiklik, protofilamentler arasındaki yanal bağları zayıflatır. Sonuç olarak, stabilize edici başlığını kaybeden protofilamentler, bir muz kabuğu gibi dışa doğru soyulmaya başlar ve bu da mikrotübülün çok hızlı bir şekilde depolimerize olmasına, yani katastrofa yol açar.14

Bu “kararsızlık” hali, ilk bakışta verimsiz sanılabilir. Ancak hücresel bağlamda incelendiğinde, bu mekanizmanın belirli bir amaca hizmet eden, son derece verimli ve kontrollü bir strateji olduğu anlaşılır. Örneğin, hücre bölünmesi (mitoz) sırasında, mikrotübüllerin temel görevlerinden biri, sitoplazma içinde dağınık halde bulunan kromozomları bulup onlara tutunmaktır.1 Eğer mikrotübüller sadece yavaşça uzayıp kısalsaydı, bu “arama” süreci çok uzun sürer ve verimsiz olurdu. Dinamik kararsızlık sayesinde, bir mikrotübül belirli bir yönde uzayıp hedefini (kinetokor) bulamazsa, hızla kendini imha ederek yapı taşları olan tübülin dimerlerini serbest bırakır. Bu serbest kalan dimerler, hemen farklı bir yönde yeni bir mikrotübülün hızla inşa edilmesi için kullanılabilir.1 Dolayısıyla, dinamik kararsızlık, hücresel kaynakların en verimli şekilde kullanıldığı, belirli bir amaca (hedef bulma) yönelik, süratli bir “arama ve yakalama” (search and capture) mekanizmasıdır. Görünürdeki bu “kaosun” altında, aslında derin bir nizam ve amaca yönelik bir işleyiş bulunmaktadır.

Görevler ve Motor Proteinler ile Etkileşim

Mikrotübüllerin dinamik ve yapısal özellikleri, onların hücre içinde çok çeşitli ve hayati görevler üstlenmesini sağlar. Bu görevler temel olarak üç başlık altında toplanabilir:

Yapısal Destek ve Hücre Şekli: Mikrotübüllerin rijit yapısı, hücreye mekanik destek sağlar ve özellikle hayvan hücrelerinde hücrenin asimetrik şeklinin korunmasına yardımcı olur. Sinir hücrelerinin akson ve dendrit gibi uzun uzantılarının yapısal bütünlüğü, büyük ölçüde içlerindeki mikrotübül demetleri tarafından sağlanır.9
Hücre İçi Taşıma: Mikrotübüller, hücre içi lojistiğin temelini oluşturan bir “ray” sistemi görevi görür. Veziküller, organeller (mitokondri gibi) ve protein kompleksleri gibi hücresel “kargolar”, bu raylar üzerinde belirli hedeflere taşınır.2 Bu taşıma işlemi, kimyasal enerjiyi (ATP hidrolizi) mekanik harekete dönüştüren “motor proteinler” tarafından gerçekleştirilir.18 Mikrotübül rayları üzerinde hareket eden iki ana motor protein ailesi vardır: kinesinler ve dineinler. Kinesinler, genellikle mikrotübülün artı ucuna doğru, yani hücre merkezinden (sentrozom) hücre çevresine doğru hareket eder (anterograd taşıma).2 Dineinler ise tam tersi yönde, eksi uca doğru, yani hücre çevresinden merkeze doğru hareket eder (retrograd taşıma).2
Hücre Bölünmesi (Mitoz): Hücre bölünmesi sırasında, hücre iskeleti tamamen yeniden organize edilir ve mikrotübüller, “mitotik iğ iplikleri” adı verilen karmaşık bir makineyi oluşturur.1 Bu iğ iplikleri, kopyalanmış kromozomlara tutunur, onları hücrenin ekvator düzleminde dizer ve ardından zıt kutuplara doğru çekerek genetik materyalin iki yeni yavru hücreye eşit olarak paylaştırılmasını temin eder.9 Bu süreç, dinamik kararsızlık mekanizmasının en kritik rollerinden birini oynadığı yerdir.

Kinesin ve dinein motor proteinlerinin varlığı, hücre içi lojistik sisteminin ne kadar sofistike bir şekilde tertip edildiğini gösterir. Tek yönlü bir taşıma sistemi yeterli olmazdı; zira hücrede hem merkezden çevreye (örneğin, sinir hücrelerinde nörotransmitter veziküllerinin akson terminaline taşınması) hem de çevreden merkeze (örneğin, hücre dışından alınan materyallerin veya yıpranmış organellerin geri taşınması) sürekli bir madde akışı gereklidir.9 Bu çift yönlü ihtiyacın karşılanması için, aynı polarize rayı (mikrotübül) kullanabilen, ancak zıt yönlerde hareket etme kabiliyetine sahip iki farklı motor sınıfı tertip edilmiştir. Daha da dikkat çekici olanı, güncel araştırmaların bu iki farklı motor ailesinin mikrotübüle bağlanmak için aynı veya birbiriyle büyük ölçüde örtüşen bölgeleri kullandığını göstermesidir.20 Bu durum, aynı otoyol şeridinin, farklı tasarımlara sahip iki farklı tip araç tarafından zıt yönlerde son derece verimli bir şekilde kullanılmasına benzetilebilir. Bu, sadece basit bir taşıma sisteminin varlığına değil, aynı zamanda bu sistemin verimli ve çift yönlü çalışmasını sağlayan, birbirini tamamlayıcı ve son derece özelleşmiş iki ayrı motor tasarımının mevcudiyetine işaret eder. Bu, basit bir kimyasal afinitenin çok ötesinde, karmaşık bir lojistik probleminin çözüldüğünü düşündüren bir düzenlemedir.

Mikrofilamentler: Hücresel Hareket ve Kasılmanın Motor Gücü

Hücre iskeletinin en ince (yaklaşık 7 nm çapında) ve en esnek elemanları olan mikrofilamentler, temel olarak hücresel hareket, kasılma ve şekil değişikliklerinden sorumludur. Bu filamentler, hücrenin adeta “kas ve iskelet” sisteminin birleşimi gibi çalışarak, hücrenin çevresiyle dinamik bir etkileşim içinde olmasını sağlar.

Yapı ve Dinamik Polimerizasyon

Mikrofilamentlerin temel yapı taşı, “aktin” adı verilen globüler bir proteindir (G-aktin).16 Uygun sinyaller varlığında, bu G-aktin monomerleri polimerize olarak, “filamentöz aktin” (F-aktin) adı verilen uzun, ipliksi bir yapı oluşturur. F-aktin, birbirine sarmal şekilde sarılmış iki protofilamentten meydana gelir ve bu yapı ona hem esneklik hem de gerilme kuvvetlerine karşı direnç kazandırır.17 Mikrotübüller gibi, aktin filamentleri de yapısal bir polariteye sahiptir. Monomerlerin daha hızlı eklendiği uç “artı” veya “çubuklu” (barbed) uç, daha yavaş eklendiği veya ayrıldığı uç ise “eksi” veya “sivri” (pointed) uç olarak isimlendirilir.5 Bu polarite, miyozin gibi motor proteinlerin yönlü hareketi ve filamentin kontrollü büyümesi için kritik öneme sahiptir.

Aktin filamentlerinin oluşumu ve yıkımı, yani polimerizasyon ve depolimerizasyon süreçleri, hücre içinde son derece dinamik ve sıkı bir şekilde kontrol edilir.25 Yeni aktin filamentlerinin oluşumunun ilk adımı olan “nükleasyon” (çekirdeklenme), kendiliğinden yavaş gerçekleşen bir süreçtir ve bu nedenle hücre içinde özel proteinler tarafından hızlandırılır ve düzenlenir. Bu süreçte iki ana nükleasyon faktörü öne çıkar: Arp2/3 kompleksi ve forminler.

Arp2/3 Kompleksi: Bu yedi alt birimden oluşan protein kompleksi, mevcut bir aktin filamentinin yanına bağlanır ve o filamentten 70 derecelik karakteristik bir açıyla yeni bir “dal” filamentin büyümesini başlatır.26 Bu mekanizma, özellikle hücrenin hareketli ön kenarında (lamellipodya) gözlenen dallı, ağ benzeri (dendritik) aktin yapılarının oluşumundan sorumludur.28 Bu ağ yapısı, hücre zarını ileri doğru itmek için geniş bir yüzeyde kuvvet üretilmesini sağlar.
Forminler: Formin ailesi proteinleri ise, Arp2/3 kompleksinin aksine, doğrusal ve dalsız aktin filamentlerinin oluşumunu teşvik eder.29 Genellikle dimerik bir halka şeklinde çalışarak, filamentin artı ucuna bağlanırlar ve yeni aktin monomerlerinin eklenmesini kolaylaştırırken kendileri de filamentin ucuyla birlikte ilerlerler. Forminler tarafından oluşturulan bu uzun, paralel demetler, filopodya gibi parmaksı uzantıların, stres fiberleri gibi gerilim kablolarının ve hücre bölünmesindeki kasılma halkasının yapısında bulunur.30

Hücresel Hareket ve Kasılmadaki Rolü

Mikrofilamentlerin dinamik yapısı, onların hücrenin en temel hareket ve kasılma olaylarında merkezi rol oynamasını sağlar.

Kas Kasılması: Mikrofilamentlerin en iyi bilinen görevi, kas hücrelerinde “miyozin” adı verilen motor protein ailesiyle birlikte çalışarak kasılmayı sağlamaktır.16 Kas hücrelerinde, aktin ve miyozin filamentleri “sarkomer” adı verilen son derece düzenli, tekrar eden birimler halinde tertip edilmiştir. Miyozin motorları, ATP hidrolizinden elde ettikleri enerjiyle aktin filamentleri üzerinde “yürüyerek” onları birbirine doğru kaydırır. Bu kayma hareketi, sarkomerin ve dolayısıyla tüm kas hücresinin kısalmasına neden olur.10
Hücre Göçü (Motilite): Kas dışı hücrelerin bir yüzey üzerinde hareket etmesi, aktin iskeletinin koordineli ve dinamik bir şekilde yeniden düzenlenmesini gerektiren karmaşık bir süreçtir.3 Bu süreç genel olarak şu adımları içerir: Hücrenin ön (lider) kenarında, sinyallerle tetiklenen yoğun aktin polimerizasyonu, hücre zarını dışarı doğru iterek “lamellipodya” (yapraksı) veya “filopodya” (parmaksı) adı verilen çıkıntılar oluşturur.34 Bu itici güç, büyük ölçüde Arp2/3 kompleksi tarafından oluşturulan dallı aktin ağının büyümesiyle sağlanır. Hücre bu yeni uzantılarıyla yüzeye tutunurken, hücrenin geri kalanı, aktin ve miyozin II tarafından oluşturulan stres fiberlerinin kasılmasıyla ileri doğru çekilir.2 Bu döngünün sürekli tekrarlanması, hücrenin bir amip gibi sürünerek hareket etmesini sağlar.
Sitokinez: Hayvan hücrelerinde mitozun sonunda, sitoplazmanın iki yavru hücreye bölünmesi işlemi olan sitokinez, yine bir aktin-miyozin yapısı tarafından gerçekleştirilir. Hücrenin ekvatorunda, plazma zarının hemen altında, “kasılma halkası” (kontraktil halka) adı verilen bir mikrofilament ve miyozin II halkası oluşturulur.10 Bu halkanın bir kese ağzı gibi büzülerek kasılması, hücrenin ortadan boğumlanarak ikiye ayrılmasıyla sonuçlanır.36

Bu farklı işlevler, hücrenin aynı temel hammaddeyi (aktin) kullanarak ne kadar farklı mekanik yapılar inşa edebildiğini göstermektedir. Hücrenin farklı görevleri (ileri sürünmek, bir şeyi yutmak, bölünmek, kasılmak), farklı mekanik kuvvetler ve yapılar gerektirir. Hücre, bu farklı yapıları, farklı “inşaat ekipleri” (Arp2/3 ve forminler) aracılığıyla tertip eder. Arp2/3 kompleksi, lamellipodyanın geniş ve dallı ağ yapısını kurarak yayvan bir itme kuvveti oluştururken 26, forminler filopodya gibi keşif amaçlı parmaksı uzantıları veya hücreyi yüzeye çeken gerilim kablolarını (stres fiberleri) oluşturur.29 Bu durum, tek bir yapı malzemesinin, farklı düzenleyici proteinler tarafından farklı mimari planlara göre (dallı ağa karşı doğrusal demet) tertip edilerek, tamamen farklı işlevlere sahip mekanik cihazlara dönüştürülebildiğini göstermektedir. Bu, hammaddeye içkin olmayan, bir “bilgi” ve “organizasyon” seviyesine işaret eden dikkat çekici bir durumdur.

Siller ve Kamçılar: Mikrotübül Temelli Hareket Organelleri

Hücre iskeletinin en sanatlı ve organize tezahürlerinden bazıları, hücre yüzeyinden dışarı doğru uzanan ve hareketi sağlayan siller (cilia) ve kamçılardır (flagella). Tek hücreli organizmaların suda yüzmesinden, insan solunum yolundaki mukusun temizlenmesine kadar çok çeşitli hayati işlevler, bu mikrotübül temelli organeller tarafından yerine getirilir.17 Yapısal olarak benzer olsalar da, siller genellikle kısa ve çok sayıdayken, kamçılar daha uzun ve az sayıdadır.39

“9+2” Aksonem Mimarisi

Ökaryotik sillerin ve kamçıların merkezinde, “aksonem” adı verilen, son derece düzenli ve evrensel bir mikrotübül iskeleti bulunur.38 Bu iskelet, neredeyse tüm hareketli sil ve kamçılarda gözlenen ve “9+2 dizilimi” olarak bilinen şaşmaz bir mimariye sahiptir.9 Bu dizilimde, çevrede dokuz adet özel mikrotübül çifti (doublet) bir halka oluşturacak şekilde dizilmiş ve bu halkanın tam merkezinde ise iki adet tekil mikrotübül (singlet) konumlandırılmıştır.40 Her bir çevresel çift, tam bir mikrotübül (A tübülü) ile ona yapışık, tam olmayan bir mikrotübül (B tübülü) içerir.

Bu karmaşık yapı, hücre sitoplazmasının içinde, “bazal cisimcik” adı verilen bir yapıdan köken alır ve ona demirlenmiştir.39 Bazal cisimcik, yapısal olarak sentriyollere çok benzer ve merkezde mikrotübül içermeyen, dokuz adet mikrotübül üçlüsünden (triplet) oluşan bir “9+0” dizilimine sahiptir.40 Sil veya kamçının oluşumu sırasında, bazal cisimcik bir kalıp görevi görerek aksonemin uzamasını sağlar. Bu son derece hassas ve tekrarlanabilir geometrik düzenin en ufak bir bozulması, siliopatiler olarak bilinen ve kısırlık, solunum yolu enfeksiyonları ve organ gelişim bozuklukları gibi ciddi sonuçlara yol açan bir grup hastalığa neden olur.37 Bu durum, “9+2” nizamının işlevsellik için ne kadar kritik olduğunu göstermektedir.

Dinein Aracılı Kayma Mekanizması

Sil ve kamçıların ritmik vuruş hareketinin altında yatan temel mekanizma, aksonem içindeki mikrotübül çiftlerinin birbirleri üzerinde kontrollü bir şekilde kaymasıdır.42 Bu kayma hareketi, “aksonemal dinein” adı verilen özel bir motor protein ailesi tarafından üretilir. Dinein motor proteinleri, her bir çevresel mikrotübül çiftinin A tübülünden periyodik aralıklarla uzanan “iç” ve “dış” kollar şeklinde tertip edilmiştir.43

İşleyiş mekanizması şu şekildedir: Dinein kolları, ATP hidrolizinden elde edilen enerjiyi kullanarak, komşu mikrotübül çiftinin B tübülüne geçici olarak bağlanır. Bu bağlanmayı, dinein proteininde bir konformasyonel değişiklik takip eder ve bu da komşu çifti, bazal cisme doğru (eksi uca doğru) bir miktar kaydıran bir “kuvvet vuruşu” (power stroke) üretir.42 Bu vuruşun ardından dinein, komşu çiftten ayrılır ve yeni bir ATP molekülü bağlayarak döngüyü tekrarlamak üzere başlangıç pozisyonuna döner. Bu döngünün aksonemin bir tarafındaki binlerce dinein kolu tarafından koordineli bir şekilde tekrarlanması, mikrotübüller arasında güçlü bir kayma kuvveti oluşturur.

Eğer aksonemdeki mikrotübül çiftleri serbest olsaydı, bu kayma hareketi onların birbirlerinden ayrılarak yapının dağılmasına neden olurdu. Nitekim, deneysel olarak aksonemdeki çapraz bağlar enzimatik olarak parçalandıktan sonra ATP eklendiğinde, mikrotübüllerin bükülmek yerine birbirleri üzerinde kayarak teleskop gibi uzadığı gözlemlenmiştir.42 Ancak normal bir aksonemde, mikrotübül çiftleri “neksin” gibi esnek protein bağları ve diğer yapılarla birbirine bağlanmıştır.9 Bu çapraz bağlar, çiftlerin serbestçe kaymasını kısıtlar. Sonuç olarak, dinein motorlarının ürettiği doğrusal kayma kuvveti, bu kısıtlamalar nedeniyle bir bükülme momentine dönüştürülür. Aksonemin bir tarafındaki dineinler aktifken diğer tarafındakiler pasif olduğunda, yapı o tarafa doğru bükülür. Bu aktivasyonun ritmik bir şekilde zıt taraflar arasında geçiş yapması, silin veya kamçının karakteristik dalgalanma veya kürek çekme hareketini meydana getirir.

Bu bağlamda, “9+2” mimarisi ve içindeki çapraz bağlar, sadece pasif bir iskelet yapısı değildir. Aksine, bu yapı, dinein motorlarının ürettiği basit, tek yönlü ve doğrusal kayma kuvvetini, bir kamçının dalgalanması veya bir silin kürek çekmesi gibi karmaşık, üç boyutlu ve periyodik bir harekete çeviren sofistike bir mekanik dönüştürücü (transducer) olarak işlev görür. Bu, bileşenlerin (mikrotübüller, dineinler, neksin bağları) basit toplamından çok daha fazlasını ifade eden, parçaların belirli bir nizam ve geometri içinde bir araya getirilmesiyle ortaya çıkan yeni ve üst düzey bir işlevselliğin, yani sistem mühendisliğinin çarpıcı bir örneğidir.

Kavramsal Analiz

Bilimsel verilerin sunulmasının ardından bu bölümde, söz konusu hücresel yapıların işleyişinde gözlemlenen olgular, raporun temel felsefi ilkeleri çerçevesinde nizam, gaye, sanat, nedensellik ve hammadde-sanat ilişkisi bağlamında analiz edilecektir. Amaç, bilimsel gerçeklerin işaret ettiği daha derin manaları tefekküre sunmaktır.

Nizam, Gaye ve Sanat Analizi

Hücre iskeleti ve hareket organellerinin yapısı incelendiğinde, tesadüfi bir birikimin çok ötesinde, hassas bir nizam, belirli bir gayeye yönelik işleyiş ve sanatlı bir tertip gözlemlenmektedir.

Hassas Ayarlar ve Geometrik Düzen: Sil ve kamçılardaki “9+2” aksonem yapısı, bu nizamın en açık örneklerinden biridir.9 Dokuz mikrotübül çiftinin bir merkezdeki iki tekil mikrotübül etrafında kusursuz bir simetriyle dizilmesi, rastgele bir protein yığınından beklenemeyecek bir geometrik hassasiyettir. Bu düzen, sadece estetik bir simetri değil, aynı zamanda hareket işlevinin yerine getirilebilmesi için mekanik bir zorunluluktur. Bu mimarideki en ufak bir sapmanın veya bir bileşenin eksikliğinin, siliopatiler olarak bilinen ve organizma düzeyinde ciddi fonksiyon bozukluklarına yol açan hastalıklara neden olması 37, bu nizamın ne kadar kritik ve hassas bir denge üzerine kurulduğunu göstermektedir. Böylesine hassas ve evrensel bir mimarinin varlığı, düşündürücüdür.
Amaca Yönelik İşleyiş (Teleoloji): İncelenen sistemler, belirli bir amacı veya gayeyi gerçekleştirecek şekilde işlemektedir. Mikrotübüllerin “dinamik kararsızlık” mekanizması, kör bir kimyasal reaksiyonlar dizisi olmaktan ziyade, mitoz sırasında kromozomları “aramak ve yakalamak” gibi hayati bir amaca hizmet eden, zaman ve kaynak tasarrufu sağlayan son derece verimli bir stratejidir.1 Benzer şekilde, kinesin ve dinein motor proteinlerinin ATP’den elde edilen kimyasal enerjiyi, mikrotübül rayı üzerinde tek yönlü mekanik harekete dönüştürme mekanizması 18, hücre içi lojistiğin düzenli bir şekilde işlemesi ve gerekli materyallerin doğru zamanda doğru yere ulaştırılması gayesine yönelik bir işleyiştir. Bir sürecin, belirli bir faydalı sonuca ulaşacak şekilde organize edilmesi, o sürecin ardında bir gaye olduğunu akla getirir.
Sanatlı Yapılar: Moleküler düzeyde, bu sistemleri oluşturan proteinlerin kendileri de birer sanat eseridir. Örneğin bir dinein motor proteini, ATP’yi bağlamak için bir cebe, bu enerjiyi hidroliz etmek için katalitik bir merkeze, hidroliz sonucunda ortaya çıkan enerjiyi mekanik bir harekete dönüştürmek için konformasyonel olarak değişebilen bir “kol” (lever arm) yapısına ve mikrotübüle tutunup ilerlemek için bir “ayak” (stalk) kısmına sahip, karmaşık bir moleküler makinedir.44 Bu kadar farklı işlevsel parçanın tek bir protein molekülünde, belirli bir döngüyü (bağlan-vur-bırak) gerçekleştirecek şekilde bir araya getirilmiş olması, dikkat çekici bir sanat örneğidir.

İndirgemeci ve Materyalist Safsataların Eleştirisi

Bilimsel olguların açıklanmasında kullanılan dil, çoğu zaman farkında olunmaksızın, felsefi ön kabulleri de beraberinde taşır. Bu bağlamda, hücre iskeleti gibi karmaşık sistemlerin işleyişini açıklarken iki yaygın dilsel hatanın analizi önem arz etmektedir.

İsimlendirmenin Açıklama Sanılması: Bilimsel literatürde, gözlemlenen karmaşık bir sürece bir isim vermek, o süreci açıkladığı yanılgısını doğurabilmektedir. Örneğin, mikrotübüllerin aniden uzayıp kısalması olgusuna “dinamik kararsızlık” ismi verilmiştir.1 Bu isimlendirme, süreci tanımlamak ve üzerine konuşmayı kolaylaştırmak için faydalı bir araçtır. Ancak bu terim, sürecin neden o şekilde işlediğini, GTP hidrolizinin neden konformasyonel bir gerilime yol açtığını veya bu mekanizmanın nasıl var edildiğini açıklamaz. “Kanun” veya “mekanizma” gibi terimler, bir işleyişin tanımıdır, o işi yapan fail değildir. “Mikrotübüller dinamik kararsızlık kanununa göre davranır” demek, “Saat, zamanı gösterme prensibine göre çalışır” demek gibidir. Her ikisi de bir gözlemi doğru bir şekilde betimler, ancak saatin veya mikrotübül mekanizmasının varlık nedenini ve işleyişinin kökenini açıklamaz. Bu isimlendirmeleri nihai bir açıklama olarak kabul etmek, indirgemeci bir yaklaşımdır.
Failin Mefule Atfedilmesi (İşin, İşin Yapıldığı Mahalle Verilmesi): Özellikle popüler bilim dilinde yaygın olan bir diğer hata, cansız ve şuursuz moleküllere veya süreçlere irade, seçim ve karar gibi aktif fiillerin atfedilmesidir. “Aktin monomerleri birleşmeyi seçti”, “Dinein mikrotübül üzerinde yürümeye karar verdi” veya “Doğal seçilim daha uygun olanı tercih etti” gibi ifadeler, aslında bir fiilin gerçekleştiği “mahal” veya “araç” olan molekülün veya sürecin kendisine, o fiilin “faili” olma vasfını yükler. Bu, bir mektuptaki anlamı ve sanatı, mektubu yazan kâtibe değil de mürekkebe atfetmeye benzer. Aktin monomerleri birleşmeyi “seçmezler”; belirli fizikokimyasal koşullar altında bir araya getirilirler. Dinein “karar vermez”; yapısına yerleştirilmiş bir mekanizma uyarınca ATP varlığında belirli bir yönde hareket eder. Bu dilsel kısayollar, gerçek nedensellik zincirini perdeleyerek, bu düzenli ve amaçlı fiillerin ardında bulunması gereken ilim, irade ve kudret sahibi bir Fail’in rolünü göz ardı eder. Doğru bir nedensellik atfı, fiilin niteliklerinin (örneğin, düzenli, amaçlı, sanatlı olması), failin de o niteliklere sahip olmasını gerektirdiğini kabul etmektir.

Hammadde ve Sanat Ayrımı Analizi

İncelenen hücresel yapıları daha derinlemesine anlamak için, onları oluşturan “hammadde” ile bu hammaddeden inşa edilen “sanat eseri” arasındaki farkı net bir şekilde ortaya koymak gerekir.

Hammadde: Bu bölümde ele alınan tüm yapıların (mikrotübüller, mikrofilamentler, siller, kamçılar) temel hammaddesi, kendi başlarına hayat, irade, görme, bilme, isteme veya belirli bir planı takip etme gibi özelliklere sahip olmayan basit protein molekülleridir.23 Bir tübülin molekülü, tek başına bir ray olamaz. Bir aktin molekülü, tek başına kasılamaz. Bir dinein molekülü, tek başına bir yük taşıyamaz. Bu proteinler, karbon, hidrojen, oksijen ve azot gibi temel atomların belirli bir dizilimle bir araya getirilmesiyle oluşturulmuş cansız moleküllerdir.
Sanat Eseri: Ancak bu basit ve cansız hammaddelerden, onlarda zerresi bulunmayan yepyeni ve üst düzey özelliklere sahip, son derece sanatlı ve işlevsel “eserler” inşa edilmiştir. Bu eserler, sadece parçaların bir toplamı değil, parçaların belirli bir nizam ve plan dahilinde bir araya getirilmesiyle ortaya çıkan, niteliksel olarak tamamen yeni sistemlerdir.
- Eser 1: Mitotik İğ İpliği: Tübülin proteinlerinden, bir hücrenin tüm genetik mirasını kopyalayıp iki yavru hücreye hatasızca paylaştırma gibi son derece hayati, karmaşık ve “bilgi” gerektiren bir görevi yerine getiren hassas bir makine inşa edilmiştir.1
- Eser 2: Sil ve Kamçı: Hareketsiz tübülin ve dinein proteinlerinden, “9+2” gibi şaşmaz bir mimariyle, koordineli bir şekilde hareket ederek bir sıvıyı iten veya bir hücreyi yüzdüren bir “kürek” veya “moleküler motor” yapılmıştır.37
- Eser 3: Hücre Göçü Sistemi: Cansız aktin ve miyozin moleküllerinden, çevresel sinyalleri algılayıp, hücrenin önünü ve arkasını belirleyip, belirli bir yöne doğru ilerleyebilen, adeta “hedef gözeten” dinamik bir hareket sistemi kurulmuştur.3

Bu durum, şu temel soruları akla getirmektedir: Hammaddede (proteinlerde) bulunmayan bu üst düzey işlevler (kromozom ayırma bilgisi, yüzme kabiliyeti, yönlü göç etme planı) ve bu işlevler için gerekli olan mimari planlar (9+2 mimarisi, dinamik kararsızlık programı, dallı aktin ağı organizasyonu), bu sanat eserlerine nereden ve nasıl gelmiştir? Cansız ve kör bileşenler, kendilerinde olmayan bir planı ve bilgiyi takip ederek, nasıl olur da kendilerinden kat kat üstün, işlevsel ve sanatlı bütünleri meydana getirmiştir? Bir tuğla yığınının, bir mimarın planı ve bir ustanın sanatı olmadan kendiliğinden bir saray olamayacağı gibi, protein molekülleri yığınının da bir plan, ilim, irade ve kudret olmadan bu sanatlı hücresel makineleri oluşturması aklen mümkün görünmemektedir. Hammadde ile sanat eseri arasındaki bu derin fark, hammaddenin ötesinde, o hammaddeyi bir plan dahilinde işleyen bir Sanatkârın varlığını aklen zorunlu kılmaktadır.

Sonuç

Bu rapor boyunca sunulan bilimsel veriler ve yapılan analizler, hücre iskeletini oluşturan mikrotübül, mikrofilament ve onlardan teşkil edilen sil ile kamçıların, basit moleküler yığınlar olmaktan çok uzak olduğunu ortaya koymuştur. Bu yapılar, her bir parçasının belirli bir amaca hizmet ettiği, hassas bir nizam içinde çalıştığı ve kendilerini oluşturan temel bileşenlerde bulunmayan sanatlı ve üst düzey özellikler sergileyen karmaşık moleküler makinelerdir.

Mikrotübüllerin dinamik kararsızlık mekanizması, hücrenin ihtiyaçlarına anında cevap veren kontrollü bir inşa ve yıkım süreci olarak işlerken; aktin filamentlerinin farklı mimarilerde tertip edilmesi, hücrenin kasılma, hareket ve bölünme gibi çeşitli mekanik görevleri yerine getirmesini sağlamaktadır. Bu iki temel filamentin, kinesin, dinein ve miyozin gibi motor proteinlerle olan etkileşimi, hücre içi lojistiğin ve hareketin temelini oluşturur. Sillerin ve kamçıların “9+2” aksonem mimarisi ise, basit bir kayma hareketinin nasıl karmaşık bir bükülme hareketine dönüştürüldüğünü gösteren bir mühendislik harikasıdır.

Bu yapıların incelenmesi, hammaddenin (cansız protein molekülleri) ötesinde, o hammaddeye şekil, nizam ve işlev kazandıran bir ilmin, iradenin ve kudretin varlığına işaret eden güçlü akli deliller sunmaktadır. Gözlemlenen bu kusursuz düzen, amaçlılık ve sanat, nedensellik zincirinde, bu niteliklere sahip bir Fail’in varlığını düşündürmektedir.

Sunulan bu bilimsel deliller ve akli çıkarımlar, varlık âlemine dair bir tefekkür penceresi açmaktadır. Kur’an-ı Kerim’in İnsan Suresi’nin 3. ayetinde belirtilen “Şüphesiz biz ona (doğru) yolu gösterdik; artık o isterse şükreden olur, isterse nankör” metoduna uygun olarak, bu deliller ışığında varılacak nihai karar ve sonuç, okuyucunun kendi aklına, muhakemesine ve vicdanına bırakılmıştır.

Kaynakça

Desai, A., & Mitchison, T. J. (1997). Microtubule polymerization dynamics. Annual Review of Cell and Developmental Biology, 13(1), 83-117.

Fletcher, D. A., & Mullins, R. D. (2010). Cell mechanics and the cytoskeleton. Nature, 463(7280), 485–492.

Gibbons, I. R. (1981). Cilia and flagella of eukaryotes. The Journal of Cell Biology, 91(3), 107s-124s.

Gudimchuk, N. B., & McIntosh, J. R. (2021). Regulation of microtubule dynamics, mechanics and function through the growing tip. Nature Reviews Molecular Cell Biology, 22(12), 777-795.

Hancock, W. O. (2021). Won’t you be my neighbor? A review of microtubule growth. Biophysical Journal, 120(21), 4623-4635.

Horio, T., & Murata, T. (2014). The role of dynamic instability in microtubule organization. Frontiers in Plant Science, 5, 511.

Howard, J. (2001). Mechanics of motor proteins and the cytoskeleton. Sinauer Associates.

Karp, G. (2010). Cell and molecular biology: Concepts and experiments. John Wiley & Sons.

King, S. M. (2018). Axonemal dynein arms. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology, 10(10), a028100.

Lin, Y., Wei, Y. L., & She, Z. Y. (2020). Kinesins and protein kinases: key players in the regulation of microtubule dynamics and organization. Chromosoma, 129(2), 147-163.

Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Scott, M. P., Bretscher, A., Ploegh, H., & Matsudaira, P. (2008). Molecular cell biology. W. H. Freeman.

Mitchison, T., & Kirschner, M. (1984). Dynamic instability of microtubule growth. Nature, 312(5991), 237-242.

Pollard, T. D., & Borisy, G. G. (2003). Cellular motility driven by assembly and disassembly of actin filaments. Cell, 112(4), 453-465.

Pollard, T. D., & Cooper, J. A. (2009). Actin, a central player in cell shape and movement. Science, 326(5957), 1208-1212.

Reck-Peterson, S. L., Redwine, W. B., Vale, R. D., & Carter, A. P. (2018). The cytoplasmic dynein transport machinery and its many cargoes. Nature Reviews Molecular Cell Biology, 19(6), 382-398.

Ridley, A. J. (2011). Life at the leading edge. Cell, 145(7), 1012-1022.

Rotty, J. D., Wu, C., & Bear, J. E. (2013). New insights into the regulation and function of the Arp2/3 complex. Nature Reviews Molecular Cell Biology, 14(1), 7-12.

Svitkina, T. M. (2018). The actin cytoskeleton and actin-based motility. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology, 10(1), a018267.

Vale, R. D. (2003). The molecular motor toolbox for intracellular transport. Cell, 112(4), 467-480.

van der Vaart, B., & Akhmanova, A. (2013). Regulation of microtubule dynamic instability. The Journal of Cell Biology, 203(4), 565-573.

Alıntılanan çalışmalar

MICROTUBULE POLYMERIZATION DYNAMICS - UC Berkeley MCB, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://mcb.berkeley.edu/courses/mcb230/WEB/PAPERS/MTDYN.pdf
Hücre içi trafik ve hücre davranış özellikleri Intracellular trafficking and cell behaviour characteristics - DergiPark, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://dergipark.org.tr/tr/download/article-file/350854
The Actin Cytoskeleton and Actin-Based Motility - PMC - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5749151/
The Actin Cytoskeleton and Actin-Based Motility - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.researchgate.net/publication/322253129_The_Actin_Cytoskeleton_and_Actin-Based_Motility
Hücre İskeleti (Makale) | Yaşam Birimi Hücre | Khan Academy, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://tr.khanacademy.org/science/in-in-class-11-biology-india/x9d1157914247c627:cell-the-unit-of-life/x9d1157914247c627:untitled-lesson-45/a/the-cytoskeleton
Hücre İskeleti (Makale) | Hücrenin Yapısı - Khan Academy, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://tr.khanacademy.org/science/biology/structure-of-a-cell/tour-of-organelles/a/the-cytoskeleton
Regulation of microtubule dynamics, mechanics and function through the growing tip, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.researchgate.net/publication/353975138_Regulation_of_microtubule_dynamics_mechanics_and_function_through_the_growing_tip
(PDF) Regulation of molecular motor proteins - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.researchgate.net/publication/12087859_Regulation_of_molecular_motor_proteins
Mikrotübüller (Biyoloji / Hücrenin Yapısı) - YouTube, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.youtube.com/watch?v=HlREW2x6848
Hücre İskeleti̇ - Akademik Sunum, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://akademiksunum.com/index.jsp?modul=document&folder=9c35cbad5ecbe1b577853b05fd2f1b8944ac4f90
Won’t you be my neighbor? A review of microtubule growth - PMC, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8575376/
The role of dynamic instability in microtubule organization - PMC - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4188131/
Dynamic instability 30 years later: complexities in microtubule growth and catastrophe, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.molbiolcell.org/doi/10.1091/mbc.e13-10-0594
Microtubule dynamics are defined by conformations and stability of clustered protofilaments | PNAS, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2424263122
Contributions of Microtubule Dynamic Instability and Rotational Diffusion to Kinetochore Capture - University of Colorado Boulder, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.colorado.edu/lab/betterton/sites/default/files/attached-files/blackwell_et_al_2017_contributions_of_microtubule_dynamic_instability.pdf
Mikrotübül - Vikipedi, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://tr.wikipedia.org/wiki/Mikrot%C3%BCb%C3%BCl
Biyolojisitesi.net, Canlılığın Temel Birimi: Hücre, Hücrenin Yapısı, Sitoplazma ve Organeller, Hücre İskeleti, erişim tarihi Eylül 22, 2025, http://www.biyolojisitesi.net/uniteler/hucre/hucre-iskeleti.html
Editorial: Microtubule-associated molecular motors: Transport mechanisms and role in disease - Frontiers, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.frontiersin.org/journals/cell-and-developmental-biology/articles/10.3389/fcell.2022.1106435/full
Kinesin and Dynein Mechanics: Measurement Methods and Research Applications - PMC, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5816248/
Dynein and kinesin share an overlapping microtubule‐binding site | The EMBO Journal, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.embopress.org/doi/10.1038/sj.emboj.7600240
Force-generation and dynamic instability of microtubule bundles - PNAS, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.0710311105
The functions of kinesin and kinesin-related proteins in eukaryotes - Taylor & Francis Online, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/19336918.2020.1810939
Aktin - Vikipedi, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://tr.wikipedia.org/wiki/Aktin
Mikrofilament - Vikipedi, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://tr.wikipedia.org/wiki/Mikrofilament
HÜCı.”
Function and regulation of the Arp2/3 complex during cell migration in diverse environments, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5342243/
Steps of actin filament branch formation by Arp2/3 complex investigated with coarse-grained molecular dynamics - Frontiers, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.frontiersin.org/journals/cell-and-developmental-biology/articles/10.3389/fcell.2023.1071977/full
Induced Arp2/3 Complex Depletion Increases FMNL2/3 Formin Expression and Filopodia Formation - Frontiers, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.frontiersin.org/journals/cell-and-developmental-biology/articles/10.3389/fcell.2021.634708/full
Simultaneous inhibition of the Arp2/3 complex and formins enhances de novo actin filament nucleation in Arabidopsis | bioRxiv, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2022.08.03.502536v2.full-text
Actin assembly mechanisms at a glance | Journal of Cell Science | The Company of Biologists, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://journals.biologists.com/jcs/article/130/20/3427/56492/Actin-assembly-mechanisms-at-a-glance
Proteinler, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://acikders.ankara.edu.tr/mod/resource/view.php?id=81437
The actin cytoskeleton in normal and pathological cell motility - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.researchgate.net/publication/8504870_The_actin_cytoskeleton_in_normal_and_pathological_cell_motility
Actin Dynamics, Architecture, and Mechanics in Cell Motility | Physiological Reviews, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://journals.physiology.org/doi/abs/10.1152/physrev.00018.2013
The actin cytoskeleton as a pivotal molecular basis for cell motility: Letter from the Guest Editor - PMC, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3084979/
Actin dynamics in cell migration | Essays in Biochemistry - Portland Press, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://portlandpress.com/essaysbiochem/article/63/5/483/220497/Actin-dynamics-in-cell-migration
Mikrofilamentler ve Ara Filamentler (Biyoloji / Hücrenin Yapısı) - YouTube, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.youtube.com/watch?v=13smGBD3QRU
Topical Collection : Cilia and Flagella: Structure, Function and Beyond - MDPI, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.mdpi.com/journal/cells/topical_collections/flagella_cilia
(PDF) Cilia and Flagella of Eukaryotes - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.researchgate.net/publication/16737633_Cilia_and_Flagella_of_Eukaryotes
Composition And Function Of Cilia And Flagella - Cytoskeleton - MCAT Content - Jack Westin, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://jackwestin.com/resources/mcat-content/cytoskeleton/composition-and-function-of-cilia-and-flagella
Cilia and Flagella Structure and Function - Coconote, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://coconote.app/notes/1aee24e9-3edb-4fbd-a3ba-59acd10ca843
Composition, structure and function of the eukaryotic flagellum distal …, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6281473/
Fifty years of microtubule sliding in cilia - Molecular Biology of the Cell (MBoC), erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.molbiolcell.org/doi/10.1091/mbc.e17-07-0483
Structure of a microtubule-bound axonemal dynein - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.researchgate.net/publication/348629073_Structure_of_a_microtubule-bound_axonemal_dynein
Crystal clear insights into how the dynein motor moves - Company of Biologists Journals, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://journals.biologists.com/jcs/article/126/3/705/53999/Crystal-clear-insights-into-how-the-dynein-motor
Regulation of dynein-driven microtubule sliding by the axonemal protein kinase CK1 in Chlamydomonas flagella - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2753152/
The Motor Proteins: Mechanism of Dynein and Kinesin Walking - YouTube, erişim tarihi Eylül 22, 2025, https://www.youtube.com/watch?v=OJ1Oyy_UIrc