Hayatın Temel Kimyasının Orkestrasyonu: Karboksil, Amino ve Yan Grup Reaksiyonlarının Bir Analizi

Giriş

Maddi evren, sınırlı sayıda temel parçacıktan inşa edilmiştir; ancak bu basit yapıtaşlarından, son derece çeşitli, yapılandırılmış ve işlevsel bir madde alemi meydana getirilmiştir. Canlı sistemlerin temelini oluşturan moleküler düzeydeki hassas işleyiş, bu yapıtaşlarının belirli düzenlemelerle bir araya getirilmesinin bir sonucudur. Bu düzenlemelerin merkezinde, kimyasal reaktivitenin odak noktaları olan belirli fonksiyonel gruplar yer alır. Bu gruplar arasında karboksil (−COOH), amino (−NH2) ve amino asitlerin değişken yan zincir (R) grupları, hayatın moleküler mantığının temelini oluşturur.

Bu raporun amacı, söz konusu fonksiyonel gruplarla ilişkili reaksiyon mekanizmalarının ayrıntılı bir bilimsel açıklamasını sunmaktır. Bu açıklama, en güncel akademik bulgularla desteklenecektir. Rapor, aynı zamanda, bu kimyasal süreçlerde gözlemlenen girift düzen, amaçlılık ve sanatlı işleyişin kavramsal bir analizini yapmayı hedeflemektedir. Bu analiz, maddeye veya doğal süreçlere failiyet atfetmekten kaçınan, süreçleri olduğu gibi betimleyen ve nihai hükmü okuyucunun tefekkürüne bırakan hassas bir dil çerçevesine bağlı kalarak gerçekleştirilecektir.

Bilimsel Açıklama ve Güncel Bulgular

Bölüm 1: Kimyasal Reaksiyonların Temel İlkeleri

1.1. Maddenin Yapıtaşları ve Kararlılık Eğilimi

Kimyasal etkileşimleri yönlendiren temel prensipler, atomların daha kararlı elektron dizilimlerine ulaşma eğilimi etrafında şekillenir. Atomların, en dış elektron kabuklarını soy gazlarınkine benzer şekilde tamamlayarak daha düşük bir enerji seviyesine geçtikleri gözlemlenir.1 Bu durum, bir “istek” veya “tercih” değil, fiziksel sistemlerin potansiyel enerjilerini minimize etme yönündeki genel bir eğilimin sonucudur. Bu kararlılığa ulaşmak için atomlar arasında elektronların ortaklaşa kullanıldığı (kovalent bağ) veya transfer edildiği (iyonik bağ) süreçler işler. Bu süreçler neticesinde, kendilerini oluşturan atomların özelliklerinden tamamen farklı, yeni kimyasal ve fiziksel özelliklere sahip moleküler yapılar meydana gelir.1

1.2. Reaksiyonları Yönlendiren Süreçler: Termodinamik ve Kinetik

Bir kimyasal reaksiyonun gerçekleşip gerçekleşmeyeceği ve ne kadar hızlı ilerleyeceği, iki temel fiziksel ilke ile yönetilir: termodinamik ve kinetik. Termodinamik, bir reaksiyonun ilerleyip ilerleyemeyeceğini, sistemin başlangıç ve son halleri arasındaki serbest enerji farkına (ΔG) göre etkiler. Bir reaksiyonun termodinamik olarak elverişli olması için, sistemin toplam serbest enerjisinde bir azalma olması gerekir.4 Bu, sistemlerin minimum enerji ve maksimum düzensizlik yönünde değişime uğrama eğilimleriyle ilişkilidir.4

Kinetik ise, termodinamik olarak mümkün olan bir reaksiyonun ne kadar hızlı gerçekleştiğini inceler. Reaksiyon hızı, reaktanların ürünlere dönüşmek için aşması gereken enerji engeli olan aktivasyon enerjisi (ΔG‡) ile belirlenir.7 Aktivasyon enerjisi ne kadar yüksekse, reaksiyon o kadar yavaş ilerler. Canlı sistemlerdeki reaksiyonların büyük çoğunluğu, fizyolojik koşullarda kendi başlarına gerçekleşemeyecek kadar yüksek aktivasyon enerjilerine sahiptir.

Bu noktada, termodinamik “olasılık” ile kinetik “hız” arasındaki ayrım, son derece hassas bir kontrol mekanizmasının varlığına işaret eder. Bir reaksiyon termodinamik olarak elverişli olabilir, yani ürünlerin enerji seviyesi girenlerden daha düşük olabilir. Ancak yüksek bir aktivasyon enerjisi (kinetik engel), bu reaksiyonun pratikte hiç gerçekleşmemesini sağlayabilir. Örneğin, proteinleri oluşturan peptid bağlarının sudaki hidrolizi termodinamik olarak tercih edilen bir süreçtir; buna rağmen proteinler sulu bir ortamda kinetik olarak oldukça kararlıdırlar.9 Bu durum, canlılığın temelini oluşturan karmaşık moleküllerin, kendiliğinden bozulmaya karşı korunmasını sağlar. Bu kinetik engelin aşılması ve reaksiyonun kontrollü bir şekilde hızlandırılması ise, katalizörler adı verilen özel moleküller aracılığıyla sağlanır. Bu çift katmanlı kontrol sistemi (termodinamik elverişlilik ve kinetik kontrol), hem kararlılığın hem de dinamik aktivitenin aynı anda var olabildiği, üst düzey teknik özellikler sergileyen bir sistemin göstergesidir.

1.3. Temel Reaksiyon Mekanizmaları

Kimyasal reaksiyonlar, reaktanların ürünlere dönüşme biçimlerine göre çeşitli kategorilerde sınıflandırılabilir. Bu sınıflandırma, daha karmaşık biyokimyasal süreçleri anlamak için bir çerçeve sunar.

Sentez (Birleşme) Reaksiyonları: İki veya daha fazla basit reaktandan daha karmaşık bir ürünün oluştuğu reaksiyonlardır (A+B→AB).2
Analiz (Ayrışma) Reaksiyonları: Tek bir bileşiğin daha basit bileşenlerine veya elementlerine ayrıldığı süreçlerdir (AB→A+B).2
Yer Değiştirme Reaksiyonları: Bir elementin bir bileşikteki başka bir elementin yerini aldığı (tekli yer değiştirme) veya iki bileşiğin iyonlarının karşılıklı olarak yer değiştirdiği (çiftli yer değiştirme) reaksiyonlardır.1
Asit-Baz Reaksiyonları: Bir asit ile bir baz arasında, genellikle tuz ve suyun oluşumuyla sonuçlanan reaksiyonlardır.1
Redoks (İndirgenme-Yükseltgenme) Reaksiyonları: Reaktanlar arasında elektron transferinin gerçekleştiği reaksiyonlardır.1

Bu temel mekanizmalar, canlı sistemlerdeki metabolik yolların temelini oluşturan daha karmaşık ve özelleşmiş reaksiyonların yapıtaşlarıdır.

Bölüm 2: Karboksil Grubu (-COOH): Asitliğin ve Yapılandırmanın Fonksiyonel Merkezi

2.1. Yapısal Özellikler ve Reaktivite

Karboksil grubu (−C(=O)OH), yapısındaki elektronegatif oksijen atomları nedeniyle oldukça polar bir fonksiyonaliteye sahiptir. Bu polarizasyon, karbon atomunda kısmi pozitif (δ+), oksijen atomlarında ise kısmi negatif (δ−) yük dağılımına yol açar.12 Bu özellik, karboksil grubunun hidrojen bağları kurma kapasitesini belirler ve karboksilik asitlerin suda çözünürlüğüne katkıda bulunur. Moleküller arasında kurulan güçlü hidrojen bağları, dimer adı verilen çiftli yapıların oluşmasına neden olabilir.13 Karboksil grubunun en belirgin kimyasal özelliği asidik karakteridir. Bir proton (H+) kaybettiğinde oluşan karboksilat anyonu (R-COO⁻), negatif yükün iki oksijen atomu arasında rezonans yoluyla dağılması sayesinde kararlı hale getirilir. Bu rezonans stabilizasyonu, karboksilik asitlerin zayıf asitler olarak davranmasının temel nedenidir.13

2.2. Temel Reaksiyonlar

Karboksil grubunun reaktivitesi, büyük ölçüde karbonil karbonunun elektrofilik (elektron arayan) doğasından ve hidroksil grubunun ayrılabilme yeteneğinden kaynaklanır.

Asit-Baz Reaksiyonları: Zayıf asitler olarak karboksilik asitler, bazlarla reaksiyona girerek karboksilat tuzları ve su oluşturur.12
Nükleofilik Açil Sübstitüsyonu: Bu, karboksil grubunun en karakteristik reaksiyon mekanizmasıdır. Bir nükleofilin (elektronca zengin bir tür) karbonil karbonuna saldırması ve ardından hidroksil grubunun (veya bir türevinin) ayrılmasıyla ilerler.
- Esterleşme: Alkollerle asidik koşullarda reaksiyona girerek esterlerin ve suyun oluştuğu bir süreçtir. Fischer esterleşmesi olarak bilinen bu reaksiyon, biyolojide lipitlerin (yağların) sentezinde önemlidir.12
- Amid Oluşumu: Aminlerle reaksiyona girerek amidlerin meydana geldiği bu reaksiyon, canlılık için en temel kimyasal bağlardan biri olan peptid bağının oluşumunun temelidir. Doğrudan reaksiyon yavaş olduğu için, biyolojik sistemlerde veya sentetik kimyada karboksil grubunun önce aktive edilmesi gerekir.12
İndirgenme: Lityum alüminyum hidrür (LiAlH4) gibi güçlü indirgeyici ajanlarla, karboksil grubu birincil alkollere indirgenebilir.14
Dekarboksilasyon: Özellikle β-keto asitlerde, ısıtma yoluyla karbondioksit (CO2) molekülünün yapıdan ayrılmasıdır. Bu reaksiyon, Krebs döngüsü gibi birçok merkezi metabolik yolda kilit bir adımdır.13

2.3. Güncel Araştırmalardan Bulgular: Karboksil Grubunun Aktivasyonu ve Yönlendirici Rolü

Modern organik kimya, karboksil grubunun sadece temel bir reaktan olmanın ötesinde, karmaşık moleküllerin sentezinde hassas bir kontrol elemanı olarak kullanılabileceğini ortaya koymuştur. Son yıllardaki araştırmalar, karboksil grubunun C-H fonksiyonlandırması olarak bilinen reaksiyonlarda bir “yönlendirici grup” olarak kullanılabileceğini göstermiştir. Bu yaklaşımda, karboksil grubu, reaktif bir ajanı molekül üzerindeki belirli bir C-H bağına yönlendirerek, reaksiyonun bölge seçiciliğini (site-selectivity) olağanüstü bir şekilde artırır.19

Daha da ileri bir gelişme, karboksil grubunun “iz bırakmayan” (traceless) bir yönlendirici grup olarak kullanılmasıdır. Bu stratejide, karboksil grubu önce reaksiyonu istenen bölgeye yönlendirir ve reaksiyon tamamlandıktan sonra dekarboksilasyon yoluyla yapıdan tamamen uzaklaştırılır.19 Bu, bir amaca hizmet ettikten sonra geride iz bırakmadan ayrılan geçici bir iskele gibi işlev görür. Bu iki rol –biyolojide kalıcı yapısal birimlerin (peptid bağı) oluşturulması ve sentetik kimyada geçici bir kontrol elemanı olarak kullanılması– aynı temel kimyasal özelliklerin farklı katmanlarda nasıl işlediğini gösterir. Bu durum, temel moleküler yapıların, en yaygın biyolojik rollerinin ötesinde, zengin ve çok yönlü bir potansiyel ile donatıldığını düşündürmektedir.

Ayrıca, karboksil grubunu aktive etmek için siyanat gibi reaktiflerin kullanıldığı yeni yöntemler geliştirilmiştir. Bu yöntemler, sulu ve nötre yakın koşullarda siklik anhidrit ara ürünleri üzerinden peptid bağı oluşumuna olanak tanıyarak, yaşamın kökeni senaryoları için de yeni pencereler açmaktadır.21 Benzer şekilde, yüksek pKa değerlerine sahip karboksil gruplarının diazo bileşikleri ile esterleştirilmesi gibi çalışmalar, proteinlerin belirli bölgelerinin hassas bir şekilde modifiye edilmesine imkan tanımaktadır.22

Bölüm 3: Amino Grubu (-NH2): Azot Metabolizmasının ve Peptid Omurgasının Temeli

3.1. Yapısal Özellikler ve Bazik Karakter

Amino grubu, merkezindeki azot atomu üzerinde bulunan bir çift ortaklanmamış elektron nedeniyle bazik bir karakter sergiler. Bu elektron çifti, bir proton (H+) kabul edebilir ve grubun pozitif yüklü amonyum formuna (R−NH3+) dönüşmesine neden olur.23 Amino grubunun bu özelliği, amino asitlerin asidik ortamlarda pozitif yüklenmesini sağlar ve asit-baz tamponlamasında ve enzimatik katalizde önemli roller üstlenir.

3.2. Biyokimyasal Reaksiyonlar ve Azot Döngüsü

Amino grubu, canlı sistemlerdeki azot içeren bileşiklerin metabolizmasının merkezinde yer alır.

Transaminasyon: Bir amino asidin amino grubunun, bir α-keto aside transfer edildiği, tersinir bir reaksiyondur. Bu süreç, piridoksal fosfat (B6 vitamini) koenzimini kullanan transaminaz (veya aminotransferaz) enzimleri tarafından katalize edilir. Transaminasyon, esansiyel olmayan amino asitlerin sentezi ve fazla amino asitlerin yıkımı için merkezi bir kavşak noktasıdır.24
Deaminasyon: Bir amino grubunun molekülden amonyak (NH3) olarak ayrılması işlemidir. Özellikle glutamatın oksidatif deaminasyonu, vücuttan atılmak üzere azotun serbest bırakıldığı ana yollardan biridir. Serbest amonyak hücreler için toksik olduğundan, karaciğerde üre döngüsü gibi süreçlerle daha az toksik olan üreye dönüştürülerek güvenli bir şekilde uzaklaştırılır.24
Peptid Bağı Oluşumu: Bir amino asidin amino grubunun, başka bir amino asidin aktive edilmiş karboksil grubuna nükleofilik saldırısı, protein sentezinin temel bağ oluşum adımıdır. Bu reaksiyon, ribozom adı verilen karmaşık moleküler makine tarafından yüksek bir hassasiyetle katalize edilir.23

Transaminasyon reaksiyonları, tekil metabolik olaylardan ziyade, bir bütün olarak son derece verimli ve dinamik bir kaynak yönetim ağı oluşturur. Bu reaksiyonlarda yer alan α-keto asitlerin (örneğin α-ketoglutarat, okzaloasetat) birçoğu, aynı zamanda karbonhidrat ve yağ metabolizmasının merkezi olan Krebs döngüsünün ara ürünleridir.26 Bu, sistemin, örneğin bir amino asidin karbon iskeletini enerji üretimi için Krebs döngüsüne yönlendirmesine veya metabolik ara ürünlerden yeni amino asitler sentezlemesine olanak tanır. Bu, farklı beslenme koşullarına (örneğin, yüksek proteinli veya düşük karbonhidratlı diyetler) hızla uyum sağlamak için moleküler akışın yeniden yönlendirilebildiği, son derece ekonomik ve esnek bir sistemdir. Bu, bileşenlerin çok işlevli ve yolların birbirine bağlı olduğu, maksimum verimlilik ve dayanıklılık için tertip edilmiş bir metabolik şebekeye işaret eder.

3.3. Güncel Araştırmalardan Bulgular: Amino Grubunun İşlevselleştirilmesi

Amino grubunun reaktivitesi, modern malzeme bilimi ve sentetik kimyada yeni ufuklar açmaktadır. Çok yönlü reaktif gruplara sahip olan amino asitler, polipeptidler ve polipeptoidler gibi işlevsel polimerlerin sentezinde sürdürülebilir yapıtaşları olarak kullanılmaktadır.30 Karbon bazlı kuantum noktaları gibi ileri teknoloji malzemelerin yüzeyleri, amino asitlerle amidasyon reaksiyonları yoluyla işlevselleştirilmektedir. Bu modifikasyon, malzemelerin elektronik, optik ve biyouyumluluk özelliklerini geliştirerek sensörler ve optoelektronik cihazlarda yeni uygulama alanları oluşturmaktadır.31 Kataliz alanındaki son gelişmeler, N-alkilaminlerdeki amino grubuna göre β konumundaki C-H bağlarının fonksiyonlandırılmasına olanak tanımaktadır. Bu, ilaç endüstrisinde yaygın olarak bulunan karmaşık ve enantiyomerik olarak zengin aminlerin sentezi için yeni ve etkili yollar sunmaktadır.33 Ayrıca, peptid yapılarında amino asit modüllerinin sistematik olarak değiştirilmesi, ortaya çıkan materyallerin yapısal çeşitliliği ve fonksiyonel karmaşıklığı üzerinde hassas bir kontrol sağlayarak, programlanabilir özelliklere sahip yeni nesil malzemelerin tasarımına imkan tanımaktadır.34

Bölüm 4: Yan Zincir (R-Grubu) Reaksiyonları ve Peptid Bağı Oluşumu

4.1. Yan Zincirlerin Kimyasal Çeşitliliği

Proteinlerin sahip olduğu muazzam işlevsel çeşitliliğin kaynağı, onları oluşturan 20 standart amino asidin yan zincirlerinin (R-grupları) kimyasal farklılığında yatmaktadır. Bu yan zincirler; boyut, şekil, yük ve reaktivite açısından büyük bir yelpaze sunar. Özelliklerine göre hidrofobik (apolar), polar (yüksüz), asidik (negatif yüklü) ve bazik (pozitif yüklü) olarak sınıflandırılırlar.35 Bu çeşitlilik, bir proteinin üç boyutlu katlanma şeklini, diğer moleküllerle olan etkileşimlerini ve nihai biyolojik fonksiyonunu belirleyen temel faktördür.37

4.2. Spesifik Yan Zincir Etkileşimleri ve Modifikasyonlar

Proteinlerin yapısı ve fonksiyonu, belirli yan zincirlerin girdiği spesifik reaksiyonlarla hassas bir şekilde düzenlenir.

Disülfit Köprüleri: İki sistein kalıntısının tiyol (−SH) gruplarının oksidasyonu ile kovalent bir disülfit bağı (−S−S−) oluşur. Bu bağlar, özellikle hücre dışına salgılanan proteinlerin üç boyutlu yapısını stabilize etmede kritik bir rol oynar.39
Fosforilasyon: Serin, treonin veya tirozin kalıntılarının hidroksil (−OH) gruplarına, kinaz enzimleri tarafından tersinir bir şekilde bir fosfat grubunun eklenmesidir. Bu modifikasyon, protein aktivitesini “açıp kapatan” bir moleküler anahtar gibi işlev görerek sinyal iletim yollarının temel düzenleme mekanizmasını oluşturur.39
Diğer Post-Translasyonel Modifikasyonlar (PTM): Proteinler sentezlendikten sonra, glikozilasyon (şeker eklenmesi), metilasyon (metil grubu eklenmesi) ve asetilasyon gibi çok çeşitli modifikasyonlara uğrayabilirler. Bu modifikasyonlar, proteinlerin işlevsel repertuvarını büyük ölçüde genişletir.39

4.3. Peptid Bağı Oluşum Mekanizması ve Özellikleri

Proteinlerin omurgasını oluşturan peptid bağı, bir amino asidin α-karboksil grubu ile diğerinin α-amino grubu arasında bir su molekülünün ayrılmasıyla (kondenzasyon reaksiyonu) meydana gelir.27 Bu bağın temel özellikleri şunlardır:

Düzlemsellik ve Rijitlik: Rezonans nedeniyle, C-N bağı kısmi çift bağ karakteri kazanır. Bu durum, bağ etrafındaki serbest dönüşü kısıtlar ve peptid grubunu (bağ ve komşu atomları) rijit ve düzlemsel bir yapıda tutar. Bu yapısal kısıtlama, polipeptid zincirinin rastgele değil, α-heliks ve β-tabaka gibi düzenli ikincil yapılar oluşturmasının temel nedenidir.27
Termodinamik ve Kinetik: Peptid bağının oluşumu, termodinamik olarak enerji gerektiren (endergonik) bir süreçtir ve canlı sistemlerde bu enerji ATP hidrolizinden sağlanır. Aynı zamanda, reaksiyon kinetik olarak yavaştır ve ribozom gibi yüksek verimli bir katalizörün varlığını gerektirir.9

Tablo 1: Temel Fonksiyonel Grup Reaksiyonlarının Özeti
Fonksiyonel Grup
Karboksil (-COOH)



Amino (-NH2)


Sistein Yan Zinciri (-SH)
Ser/Thr/Tyr Yan Zinciri (-OH)

4.4. Güncel Araştırmalardan Bulgular: İleri Sentez ve Modifikasyon Yöntemleri

Enzimatik Peptid Sentezi: Yakın zamanda, iki aşamalı yeni bir peptid bağı sentez mekanizması keşfedilmiştir. Bu süreçte, bir enzim önce bir S-açil ara ürünü oluşturur (enzimatik adım), ardından bu ara ürün kendiliğinden bir kimyasal S→N açil transferi ile peptid bağını meydana getirir (kimyasal adım).45 Bu, biyolojik sistemlerin sadece ribozom gibi devasa bir makineyle doğrudan kataliz yapmakla sınırlı olmadığını gösterir. Bunun yerine, bir enzimin kimyasal olarak bir sonraki adımı atmaya “hazırlanmış” bir ara ürün oluşturduğu, daha zarif ve sıralı bir strateji de kullanılabilmektedir. Bu “kolaylaştırılmış kendiliğinden birleşme” prensibi, biyolojik sistemlerdeki katalitik stratejilerin anlaşılandan daha çeşitli ve sofistike olabileceğine işaret etmektedir.
Bölgeye Özgü Modifikasyon: Modern kimyasal biyoloji, bir protein içindeki belirli amino asit kalıntılarını hassas bir şekilde değiştirmek için güçlü araçlar geliştirmiştir. Bu yöntemler, antikor-ilaç konjugatları gibi terapötik ürünler geliştirmekten öte, proteinlerin işlevsel olarak önemli kalıntılarını ve ilaç bağlanma ceplerini ortaya çıkarmak için birer “sonda” olarak kullanılmaktadır.46 Bir kimyasal reaktifin, protein yüzeyindeki birçok potansiyel hedef arasından neden özellikle belirli bir lizin veya sistein kalıntısını modifiye ettiği gözlemlenerek, o proteinin fonksiyonel yüzey haritası çıkarılabilmektedir.48 BirA ve LplA gibi ligazlar veya Sortaz gibi transpeptidazlar kullanılarak, proteinlere mühendislik yoluyla eklenen tanıma dizilerine, yüksek verimlilik ve özgüllükle problar, etiketler veya başka moleküller bağlanabilmektedir.50

Kavramsal Analiz

a. Nizam, Gaye ve Sanat Analizi

Bilimsel veriler bütüncül bir bakış açısıyla incelendiğinde, canlı kimyasının temelini oluşturan reaksiyonlarda hassas bir nizam, belirli bir gayeye yönelik işleyiş ve sanatlı bir yapılandırma gözlemlenmektedir.

Enzimatik Katalizin Üstünlüğü: Enzimler, reaksiyonları fizyolojik koşullarda (ılıman sıcaklık, nötr pH) milyonlarca kat hızlandıran olağanüstü katalizörlerdir.7 Kimyasal sentezlerde genellikle gerekli olan zorlu koşulların (yüksek sıcaklık, aşırı pH) aksine, enzimler canlı hücrenin hassas ortamında çalışır. Daha da önemlisi, enzimatik reaksiyonlar son derece özgündür. Bir enzimin aktif bölgesi, belirli bir substratı “kilit-anahtar” veya “indüklenmiş uyum” modelleriyle tanıyacak şekilde hassas bir üç boyutlu geometriye sahip olarak tertip edilmiştir.7 Bu özgüllük, istenmeyen yan ürünlerin oluşumunu engelleyerek, metabolik yolların maksimum verimlilik ve minimum atıkla işlemesini sağlar. Bu durum, rastgele kimyasal etkileşimlerden ziyade, belirli bir sonuç elde etmek üzere ayarlanmış bir sistemin varlığına işaret eder.
Termodinamik ve Kinetik Engellerin Aşılması: Bir proteinin sulu bir ortamda sentezlenmesi, hem termodinamik (enerji gerektiren) hem de kinetik (yavaş) olarak elverişsiz bir süreçtir. Ancak bu temel fiziksel engeller, hücre içinde olağanüstü bir hız ve doğrulukla aşılır. Reaksiyonun ATP hidrolizi gibi enerji salan bir sürece bağlanması gerekli enerjiyi temin ederken, ribozom da gerekli katalitik mekanizmayı sağlar.43 Kendiliğinden gerçekleşmeyecek bir sonucun, enerji temini ve katalitik aparatın bir orkestrasyonu ile elde edilmesi, amaçlı bir düzenlemenin varlığını düşündürür.

b. İndirgemeci ve Materyalist Safsataların Eleştirisi

Bilimsel anlatımda yaygın olarak kullanılan dil, çoğu zaman felsefi olarak eksik bir nedensellik atfı içerebilir. Bu dil, bir kolaylık sağlasa da olguların mahiyetini tam olarak yansıtmayabilir.

Failin Mefule Atfedilmesi: “Atomlar kendilerini soygaz dizilimine çevirmek isterler” gibi ifadeler 1, cansız bir varlık olan atoma bir “istek” ve “irade” atfeder. Bu, faili (gerçek etkeni) mefule (etkilenene) vermektir. Süreci daha doğru betimleyen ifade, “Sistemlerin daha düşük enerji seviyelerine ulaşma eğilimi, atomların soy gaz elektron dizilimine sahip olduklarında gözlemlenen kararlı bir durumla sonuçlanır” şeklinde olabilir.
Kanunların Fail Olarak Gösterilmesi: “Doğa kanunları” ifadesi, sıklıkla bir olayın faili gibi sunulur. Oysa fiziksel kanunlar, evrenin işleyişindeki tutarlılığın ve düzenliliğin bir tanımıdır, işleyişin kendisi veya faili değildir. Yerçekimi kanunu, kütlelerin nasıl davrandığını tarif eder, onları “çeken” bir fail değildir. Benzer şekilde, termodinamik kanunları enerjinin eğilimlerini tanımlar, reaksiyonları “zorlayan” bir irade değildir.
İsimlendirmenin Açıklama Sanılması: “Hidrofobik etkileşim” veya “kendiliğinden birleşme” (self-assembly) gibi terimler, gözlemlenen bir olguyu (örneğin, apolar moleküllerin suda bir araya toplanması) isimlendirir. Ancak bu isimlendirme, bu sonucun ortaya çıkmasına neden olan temel kuvvetlerin (van der Waals kuvvetleri, entropik etkiler vb.) nihai sebebini tam olarak açıklamaz. Bu tür etiketler, birer kısayol olup, tam bir nedensellik analizi sunmazlar.

c. Hammadde ve Sanat Ayrımı Analizi

Canlılığı oluşturan molekülleri incelerken, temel bileşenler (“hammadde”) ile bu bileşenlerden inşa edilen ve onlarda bulunmayan yeni özelliklere sahip bütün (“sanat eseri”) arasındaki farkı ayırt etmek, derin bir kavrayış sunar.

Hammadde: Atomlar ve Amino Asitler: Hammadde, karbon, hidrojen, oksijen, azot gibi cansız atomlar ve bunlardan oluşan 20 çeşit amino asittir.23 Tek bir amino asidin kendi başına katalitik aktivitesi, oksijen taşıma kapasitesi veya sinyal iletme yeteneği yoktur.
Sanat Eseri: Katlanmış Protein: Bu hammaddeden belirli bir sıra ve üç boyutlu düzenleme ile inşa edilen katlanmış protein ise bir “sanat eseri” gibidir. Bu eser, hammaddede bulunmayan yepyeni ve şaşırtıcı özellikler sergiler: Bir enzimin katalitik gücü, hemoglobinin oksijen taşıma kabiliyeti, bir reseptörün belirli bir molekülü tanıma hassasiyeti gibi.7
Yeni Özelliklerin Kaynağı: Bu analiz, temel soruları gündeme getirir: Bir enzimin katalitik aktivitesi nereden gelmektedir? Bu özellik, aktif bölgedeki tek bir amino asitte değil, birden fazla amino asit yan zincirinin uzayda hassas bir şekilde konumlandırılmasıyla ortaya çıkan emergent (yeni beliren) bir özelliktir. Bu hassas üç boyutlu yapının bilgisi nerededir? Bu bilgi, amino asitlerin tek boyutlu diziliminde (birincil yapı) bir şifre gibi kodlanmıştır. Ancak bu şifre, ancak karmaşık bir katlanma süreciyle üç boyutlu, işlevsel bir gerçeğe dönüşür. Bu durum, “mürekkep” (atomlar) ile “anlamlı bir mektup” (işlevsel protein) arasındaki farkı açıkça ortaya koyar. Anlam ve işlev, mürekkebin kendisinde içkin değildir; belirli bir düzenleme yoluyla ona yüklenmiştir.

Sonuç

Karboksil, amino ve yan grup reaksiyonlarının detaylı bilimsel incelenmesi, canlılığın moleküler temelinde derin bir nizam, hassasiyet ve amaca yöneliklik sergilendiğini ortaya koymaktadır. Termodinamik ve kinetik prensiplerin oluşturduğu çift katmanlı kontrol mekanizması, metabolik ağların verimliliği, enzimatik katalizin olağanüstü özgüllüğü ve cansız amino asit zincirlerinden işlevsel, üç boyutlu protein yapılarının inşa edilmesi, bütüncül bir bakış açısıyla değerlendirildiğinde dikkat çekici bir tablo sunar.

Süreçleri, maddeye veya soyut kanunlara failiyet atfederek basite indirgeyen bir dilin, bu karmaşık ve sanatlı sistemin mahiyetini açıklamada yetersiz kaldığı görülmektedir. Hammadde olan atomlarda bulunmayan özelliklerin, belirli bir plan ve düzen dahilinde bir araya getirilmeleriyle ortaya çıkan “sanat eseri” olan proteinlerde tezahür etmesi, üzerinde düşünülmeye değer bir durumdur. Bu rapor, söz konusu bilimsel delilleri sunarak, gözlemlenen bu hassas orkestrasyonun ardındaki gerçekliğe dair rasyonel bir tefekkür için bir zemin hazırlamaktadır. Sunulan bu deliller ışığında nihai bir çıkarımda bulunmak, okuyucunun kendi aklına ve vicdanına bırakılmıştır.

Kaynakça

Al-Sbiei, A., Al-Tameemi, M., Al-Jomaili, A., & Al-Dulaimi, D. (2021). Do amino acid functionalization stratagems on carbonaceous quantum dots imply multiple applications? A comprehensive review. RSC Advances, 11(55), 35028–35045. https://doi.org/10.1039/d1ra05571b 32

Aydin, M., & Oakley, M. G. (2021). Site-Specific Backbone and Side-Chain Contributions to Thermodynamic Stabilizing Forces of the WW Domain. The Journal of Physical Chemistry B, 125(16), 4002–4011. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.1c01725 57

Baran, P. S., & O’Malley, D. P. (2016). Decarboxylative Alkylation. Princeton University. https://macmillan.princeton.edu/wp-content/uploads/decarboxylative_alkylation.pdf 20

Bordusa, F. (2020). Thermodynamic and kinetic control of peptide bond synthesis with protease catalysts. ResearchGate.(https://www.researchgate.net/figure/Thermodynamic-and-kinetic-control-of-peptide-bond-synthesis-with-protease-catalysts-A_fig2_348091092) 58

Broglia, R. A. (2012). A remarkable emergent property of spontaneous (amino acid content) symmetry breaking. arXiv. https://arxiv.org/abs/1203.3315 59

Chen, Y., & Tang, W. (2021). Catalytic method for β-C(sp3)–H functionalization of N-alkylamines. PMC. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8058014/ 33

Cooper, G. M. (2000). The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts. In The Cell: A Molecular Approach (2nd ed.). Sinauer Associates.(https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9921/) 7

Creative Enzymes. (n.d.). Chemical reactions made easy: The role of enzymes in catalysis. Retrieved from https://www.creative-enzymes.com/resource/chemical-reactions-made-easy-the-role-of-enzymes-in-catalysis_188.html 51

de la Torre, B. G., & Albericio, F. (2021). Site-selective modification of peptides and proteins: A focus on the backbone. Organic & Biomolecular Chemistry, 19(38), 8237–8252. https://doi.org/10.1039/d1qo00892g 60

Deming, T. J. (2022). A Guideline for the Synthesis of Amino-Acid-Functionalized Monomers and Their Polymerizations. Macromolecular Rapid Communications, 43(2), e2100615. https://doi.org/10.1002/marc.202100615 30

Deredge, D., & Wintrode, P. L. (2021). Emergent properties of protein structure and function. PMC. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8544527/ 61

Evrim Ağacı. (2022). Kimyasal Tepkime Nedir? Neden Kimyasal Tepkime Gerçekleşir? https://evrimagaci.org/blog/kimyasal-tepkime-nedir-neden-kimyasal-tepkime-gerceklesir-12440 1

Fiveable. (n.d.). Peptide Bond Formation. Retrieved from https://fiveable.me/organic-chemistry-ii/unit-9/peptide-bond-formation/study-guide/AQFIolUh6QsIU9Iq 43

Gauchet, C., & Spruyt, N. (2011). Activation of carboxyl group with cyanate: Peptide bond formation from dicarboxylic acids. Origins of Life and Evolution of Biospheres, 41(6), 579–589. https://doi.org/10.1007/s11084-011-9252-8 21

Gillingham, D., & Devaraj, N. K. (2016). Site-selective protein-modification chemistry for basic biology and drug development. Semantic Scholar. https://www.semanticscholar.org/paper/Contemporary-approaches-to-site-selective-protein-Hoyt-Cal/e64d28b853c6a02a61645e933580f10172f282d8 49

Hacettepe Üniversitesi. (n.d.). Karboksilli Asitler. http://yunus.hacettepe.edu.tr/~mutlud/dersnotlari/karboksillik_asit_p.pdf 15

Han, J. S., & Han, S. (2016). Recent advances in C–H functionalization. Journal of Organic Chemistry, 81(1), 1–15. https://doi.org/10.1021/acs.joc.5b02818 62

Harvard University. (2018). DNA Structure & Chemistry. https://projects.iq.harvard.edu/files/lifesciences1abookv1/files/7_-_dna_structure_chemistry_revised_9-24-2018.pdf 8

Hoyt, E. A., Cal, P. M. S. D., & Bernardes, G. J. L. (2019). Contemporary approaches to site-selective protein modification. Nature Reviews Chemistry, 3(3), 147–171. https://doi.org/10.1038/s41570-019-0079-1 47

Jäger, C. M., & Muir, T. W. (2017). Deciphering protein post-translational modifications using chemical biology tools. PubMed. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28901832/ 63

Khan Academy. (n.d.). Protein structure and function. Retrieved from https://www.khanacademy.org/science/hs-bio/x230b3ff252126bb6:gene-expression-and-regulation/x230b3ff252126bb6:untitled-348/a/protein-structure-and-function 38

Leone, M. (2024). Peptide Bond Hydrolysis: Enzymatic and Non-Enzymatic Pathways in Protein Metabolism. Biochemistry & Pharmacology, 13(375). https://www.longdom.org/open-access/peptide-bond-hydrolysis-enzymatic-and-nonenzymatic-pathways-in-protein-metabolism-1100011.html 42

LibreTexts. (2023). 2.3: Structure & Function- Proteins I.(https://bio.libretexts.org/Bookshelves/Biochemistry/Book%3A_Biochemistry_Free_For_All_(Ahern_Rajagopal_and_Tan)/02%3A_Structure_and_Function/203%3A_Structure__Function-_Proteins_I) 55

Liu, F., & Wu, C. (2015). Enzyme-Catalyzed Peptide-Bond Formation. ResearchGate.(https://www.researchgate.net/publication/230373584_Enzyme-Catalyzed_Peptide-Bond_Formation_Elastase-and-Chymotrypsin-Assisted_Synthesis_of_Oligopeptides) 64

M.E.B. (n.d.). Karboksilli Asitler. http://www.megep.meb.gov.tr/mte_program_modul/moduller_pdf/Karboksilli%20Asitler.pdf 12

MedSchoolCoach. (n.d.). Peptide Bonds – MCAT Biochemistry. Retrieved from https://www.medschoolcoach.com/peptide-bonds-mcat-biochemistry/ 44

Merdan, N. (2020). Proteinlerin Oksidatif Modifikasyonu. DergiPark. https://dergipark.org.tr/en/download/article-file/1329718 65

Miyazaki, T., et al. (2016). Peptide Bond Synthesis by a Mechanism Involving an Enzymatic Reaction and a Subsequent Chemical Reaction. Journal of Biological Chemistry, 291(4), 1833–1844. https://doi.org/10.1074/jbc.M115.694605 45

Niu, J., et al. (2014). Site-specific enzymatic PTMs for protein manipulation. PMC. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3995230/ 50

O.M.Ü. (n.d.). Amino Asitler. https://avys.omu.edu.tr/storage/app/public/ediraman/139118/4.%20Hafta%20.pdf 37

Orbital Yayınları. (n.d.). Karboksilik Asitler ve Esterler. https://orbitalyayinlari.com/panel/uploads/tytayt_v/document/12–sinif–organik-kimya–karboksilik-asitler-ve-esterler963.pdf 14

Pasad, D. M., & Latour, R. A. (2020). The Thermodynamics and Kinetics of Protein Adsorption to Material Surfaces. Coatings, 10(7), 629. https://doi.org/10.3390/coatings10070629 6

Pintado, M. E., & Ramos, Ó. L. (2015). Peptide synthesis: chemical or enzymatic. ResearchGate. https://www.researchgate.net/publication/317525405_Peptide_synthesis_chemical_or_enzymatic 66

Reddit. (2018). Peptide bond thermodynamics and kinetics. https://www.reddit.com/r/Mcat/comments/8guodn/peptide_bond_thermodynamics_and_kinetics/ 9

Rimola, A., et al. (2009). Ab Initio Study of the Adsorption and Reaction of Amino Acids on Mineral Surfaces: The Case of Glycine on the H-Sanidine (001) Surface. International Journal of Molecular Sciences, 10(3), 746–760. https://doi.org/10.3390/ijms10030746 67

Rodrigues, T., Reker, D., Schneider, P., & Schneider, G. (2016). Counting on natural products for drug design. Nature Chemistry. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4692135/ 52

Sato, K., et al. (2023). Systematic Encoding of Peptide Derivative Characteristics through Amino Acid Modularity. PMC. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11923520/ 34

Sato, T., et al. (2023). Recent advances in regeneration strategies for PFAS-saturated adsorbents. MDPI. https://www.mdpi.com/2073-4441/17/19/2813 68

Simon, M. D., & Aube, J. (2015). Classical and Contemporary Strategies for the Synthesis of Amide-Bond Containing Biomolecules. PMC. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4304603/ 69

Smith, Y. (2023). Protein Structure and Function. News-Medical.net.(https://www.news-medical.net/life-sciences/Protein-Structure-and-Function.aspx) 56

Spokoyny, A. M. (2014). Site-selective chemical modification of proteins. Chemical Reviews. https://pubs.acs.org/doi/10.1021/cr500399p 48

Stark, M. (2024). Emergence and protein folding. Condensed Concepts. https://condensedconcepts.blogspot.com/2024/11/emergence-and-protein-folding.html 54

Svidritskiy, E., et al. (2023). Site-specific modification of lysozyme using diazo compounds. PMC. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC10243506/ 22

Tuna, S. (2017). Heterosiklik Bileşikler Sentezinde Yeni Yöntemler. DergiPark. https://dergipark.org.tr/tr/download/article-file/236627 17

van der Donk, W. A. (2023). Post-translational modifications endow proteins with new properties. PMC. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11230630/ 40

van Kasteren, S. I., & Overkleeft, H. S. (2020). Site-specific modification approaches for protein-based technologies. Frontiers in Chemistry. https://www.frontiersin.org/journals/chemistry/articles/10.3389/fchem.2020.586942/full 46

Voges, M., & Wennemers, H. (2011). Site-specific backbone and side-chain modifications probe the folding transition state of the S-peptide. Proceedings of the National Academy of Sciences, 108(10), 3840–3845. https://doi.org/10.1073/pnas.1012668108 70

Wang, L., et al. (2025). Carboxyl as a directing group in C–H functionalization and cascade annulation reactions. Chemical Communications. https://doi.org/10.1039/d4cc06722c 19

Wikipedia. (n.d.). Amino asit. Retrieved from https://tr.wikipedia.org/wiki/Amino_asit 36

Wikipedia. (n.d.). Enzyme kinetics. Retrieved from https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_kinetics 71

Wikipedia. (n.d.). Karboksilik asit. Retrieved from https://tr.wikipedia.org/wiki/Karboksilik_asit 13

Wikipedia. (n.d.). Kimyasal reaksiyon. Retrieved from https://tr.wikipedia.org/wiki/Kimyasal_reaksiyon 3

Wikipedia. (n.d.). Peptit bağı. Retrieved from(https://tr.wikipedia.org/wiki/Peptit_ba%C4%9F%C4%B1) 28

Yadav, A., & Sibi, M. P. (2022). Functionalizing carbon-based quantum dots using amino acids. PMC. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC9043014/ 31

Yalçın, A., & Ceylan, S. (2021). Ordered mesoporous materials and their modification with multiple functional groups. PMC. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8512485/ 72

Zielińska, D., & Szymański, P. (2023). The effect of infrared radiation on the stability of peptide bonds in proteins. Molecules, 28(23), 7902. https://doi.org/10.3390/molecules28237902 10

Alıntılanan çalışmalar

Kimyasal Tepkime Nedir Neden Kimyasal Tepkime Gerçekleşir …, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://evrimagaci.org/blog/kimyasal-tepkime-nedir-neden-kimyasal-tepkime-gerceklesir-12440
Kimyasal Tepkime (Reaksiyon) Nedir?, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://acesprocess.com/sorular/kimyasal-tepkime-nedir/
Kimyasal reaksiyon - Vikipedi, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://tr.wikipedia.org/wiki/Kimyasal_reaksiyon
6. ÜNİTE KİMYASAL TEPKİMELERDE DENGE KONU ÖZETİ - OGM Materyal, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://ogmmateryal.eba.gov.tr/panel/upload/files/p3yhtabderi.pdf
8.Sınıf Kimyasal Tepkimeler Konu Anlatımı | Türkiye Eğitim Kampüsü - Bilim Şenliği, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.bilimsenligi.com/8-sinif-kimyasal-tepkimeler-konu-anlatimi.html/
Fundamental Principles of the Thermodynamics and Kinetics of Protein Adsorption to Material Surfaces - PMC - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7247955/
The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts - The Cell - NCBI Bookshelf, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9921/
The Molecular Basis of Enzymatic Catalysis - Projects at Harvard, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://projects.iq.harvard.edu/files/lifesciences1abookv1/files/7_-_dna_structure_chemistry_revised_9-24-2018.pdf
Peptide bond thermodynamics and kinetics?! : r/Mcat - Reddit, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.reddit.com/r/Mcat/comments/8guodn/peptide_bond_thermodynamics_and_kinetics/
Thermodynamic and Vibrational Aspects of Peptide Bond Hydrolysis and Their Potential Relationship to the Harmfulness of Infrared Radiation - MDPI, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.mdpi.com/1420-3049/28/23/7902
TEMEL ORGANİK KİMYA VE TEPKİME MEKANİZMALARI, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.bingol.edu.tr/documents/Reaksiyon%20mekanizmalar%C4%B1%20Giri%C5%9F.pdf
KİMYA TEKNOLOJİSİ KARBOKSİLLİ ASİTLER - || MEGEP || - MEB, erişim tarihi Eylül 25, 2025, http://www.megep.meb.gov.tr/mte_program_modul/moduller_pdf/Karboksilli%20Asitler.pdf
Karboksilik asit - Vikipedi, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://tr.wikipedia.org/wiki/Karboksilik_asit
AYT - 12. Sınıf ORGANİK BİLEŞİKLER KARBOKSİLİK ASİTLER VE ESTERLER, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://orbitalyayinlari.com/panel/uploads/tytayt_v/document/12–sinif–organik-kimya–karboksilik-asitler-ve-esterler963.pdf
KARBOKSİLLİ ASİTLER, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://yunus.hacettepe.edu.tr/~mutlud/dersnotlari/karboksillik_asit_p.pdf
KARBOKSİLİK ASİT TÜREVİ BİLEŞİKLER AÇİL HALOJENÜRLER, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://acikders.ankara.edu.tr/pluginfile.php/156535/mod_resource/content/1/Karboksilik%20asit%20t%C3%BCrevleri.pdf
ÖNEMLİ BİR BEŞ-ÜYELİ HETEROAROMATİK BİLEŞİK: PİROL Bülent DEDE - DergiPark, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://dergipark.org.tr/tr/download/article-file/236627
Karboksil grubu hangi reaksiyonlarla elde edilir? - Aradığınız cevap YaCevap’ta - Yandex, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://yandex.com.tr/yacevap/c/bilim-ve-egitim/q/karboksil-grubu-hangi-reaksiyonlarla-elde-edilir-3967674902
Recent advances in carboxyl-directed dimerizations and cascade …, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pubs.rsc.org/de-ch/content/articlehtml/2025/cc/d4cc06722c
Carboxylic Acids as A Traceless Activation Group for Conjugate Additions: A Three-Step Synthesis of (±)-Pregabalin, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://macmillan.princeton.edu/wp-content/uploads/decarboxylative_alkylation.pdf
Activation of carboxyl group with cyanate: Peptide bond formation from dicarboxylic acids, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.researchgate.net/publication/51502518_Activation_of_carboxyl_group_with_cyanate_Peptide_bond_formation_from_dicarboxylic_acids
Chemoselective Caging of Carboxyl Groups for On-Demand Protein Activation with Small Molecules - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC10243506/
GIDA TEKNOLOJİSİ PROTEİNLER - Siirt Üniversitesi, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.siirt.edu.tr/dosya/personel/7-donem-besin-dersi-yardimci-kaynak-7-proteinler-siirt-2020217121121941.pdf
AMİNO ASİTLER, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://acikders.ankara.edu.tr/mod/resource/view.php?id=29963
PROTEİN METABOLİZMASI, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://veteriner.erciyes.edu.tr/EditorUpload/Files/5f2a3f0d-db09-4eff-8148-e2fd58a5dac6.pdf
Amino Asit Katabolizması, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://acikders.ankara.edu.tr/mod/resource/view.php?id=81668
1. Peptid bağını tanımlayarak özelliklerini yazınız. 2. Enzim inhibisyonu ve çeşitlerini hakkında bilgi veriniz. 3. Je, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.bingol.edu.tr/documents/2017-2018-G%C3%9CZ-F%C4%B0NAL.pdf
Peptit bağı - Vikipedi, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://tr.wikipedia.org/wiki/Peptit_ba%C4%9F%C4%B1
1 8. Hafta Amino Asitler, Peptidler ve Proteinler: Prof. Dr. Şule PEKYARDIMCI PEPTİT BAĞI Bir amino asidin α-amino grubu 2., erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://acikders.ankara.edu.tr/mod/resource/view.php?id=2638
A Guideline for the Synthesis of Amino-Acid-Functionalized Monomers and Their Polymerizations - PubMed, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34761461/
Do amino acid functionalization stratagems on carbonaceous quantum dots imply multiple applications? A comprehensive review - PMC, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC9043014/
Do amino acid functionalization stratagems on carbonaceous quantum dots imply multiple applications? A comprehensive review - PubMed, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35494767/
Enantioselective Synthesis of N-Alkylamines through β-Amino C–H Functionalization Promoted by Cooperative Actions of B(C6F5)3 and a Chiral Lewis Acid Co-Catalyst, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8058014/
Harnessing Amino Acid Modularity for Programmable Function in Covalent Peptide Assemblies - PMC - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11923520/
AMİNO ASİTLER ve PROTEİNLER, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://uyg.mehmetakif.edu.tr/vetadh/files/guz/sinif-2/16201-biyokimya-1/aminoasitler-ve-proteinler.pdf
Amino asit - Vikipedi, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://tr.wikipedia.org/wiki/Amino_asit
Amino Asitler ve Kimyasal Özellikleri, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://avys.omu.edu.tr/storage/app/public/ediraman/139118/4.%20Hafta%20.pdf
Protein structure and function (article) | Khan Academy, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.khanacademy.org/science/hs-bio/x230b3ff252126bb6:gene-expression-and-regulation/x230b3ff252126bb6:untitled-348/a/protein-structure-and-function
AMİNO ASİTLER VE PEPTİTLER - Mustafa Altinisik, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.mustafaaltinisik.org.uk/89-1-06.pdf
Orthogonal Translation for Site-Specific Installation of Post-translational Modifications - PMC, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11230630/
amino asitler - Ankara Üniversitesi Açık Ders Malzemeleri, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://acikders.ankara.edu.tr/mod/resource/view.php?id=12615
Peptide Bond Hydrolysis: Enzymatic and Non-Enzymatic Pathways in Protein Metabolism, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.longdom.org/open-access/peptide-bond-hydrolysis-enzymatic-and-nonenzymatic-pathways-in-protein-metabolism-1100011.html
9.2 Peptide bond formation - Organic Chemistry II - Fiveable, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://fiveable.me/organic-chemistry-ii/unit-9/peptide-bond-formation/study-guide/AQFIolUh6QsIU9Iq
www.medschoolcoach.com, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.medschoolcoach.com/peptide-bonds-mcat-biochemistry/#:~:text=The%20thermodynamic%20barrier%20can%20be,catalysts%2C%20more%20commonly%20called%20enzymes.
Peptide Bond Synthesis by a Mechanism Involving an Enzymatic …, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4722454/
Unveiling Druggable Pockets by Site-Specific Protein Modification: Beyond Antibody-Drug Conjugates - Frontiers, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.frontiersin.org/journals/chemistry/articles/10.3389/fchem.2020.586942/full
Site-selective protein-modification chemistry for basic biology and drug development - CORE, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://core.ac.uk/download/pdf/35279163.pdf
Advances in Chemical Protein Modification - ACS Publications, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pubs.acs.org/doi/10.1021/cr500399p
[PDF] Contemporary approaches to site-selective protein modification - Semantic Scholar, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.semanticscholar.org/paper/Contemporary-approaches-to-site-selective-protein-Hoyt-Cal/e64d28b853c6a02a61645e933580f10172f282d8
Site-specific functionalization of proteins and their applications to …, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3995230/
Chemical Reactions Made Easy: The Role of Enzymes in Catalysis, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.creative-enzymes.com/resource/chemical-reactions-made-easy-the-role-of-enzymes-in-catalysis_188.html
Enzymes: principles and biotechnological applications - PMC - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4692135/
Emergence and protein folding - Condensed concepts, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://condensedconcepts.blogspot.com/2024/11/emergence-and-protein-folding.html
2.3: Structure & Function- Proteins I - Biology LibreTexts, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://bio.libretexts.org/Bookshelves/Biochemistry/Book%3A_Biochemistry_Free_For_All_(Ahern_Rajagopal_and_Tan)/02%3A_Structure_and_Function/203%3A_Structure__Function-_Proteins_I
Protein Structure and Function - News-Medical.net, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.news-medical.net/life-sciences/Protein-Structure-and-Function.aspx
Site-Specific Backbone and Side-Chain Contributions to Thermodynamic Stabilizing Forces of the WW Domain | The Journal of Physical Chemistry B, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acs.jpcb.1c01725
Thermodynamic and kinetic control of peptide bond synthesis with… - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.researchgate.net/figure/Thermodynamic-and-kinetic-control-of-peptide-bond-synthesis-with-protease-catalysts-A_fig2_348091092
[1203.3315] A remarkable emergent property of spontaneous (amino acid content) symmetry breaking - arXiv, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://arxiv.org/abs/1203.3315
Site-selective modification of peptide backbones - RSC Publishing, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pubs.rsc.org/en/content/articlehtml/2021/qo/d1qo00892g
Emergent Proteins-Based Structures—Prospects towards Sustainable Nutrition and Functionality - PMC, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8544527/
Recent Advances in C–H Functionalization | The Journal of Organic Chemistry, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.joc.5b02818
Chemical biology approaches for studying posttranslational modifications - PubMed, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28901832/
Enzyme-Catalyzed Peptide-Bond Formation: Elastase- and ?-Chymotrypsin-Assisted Synthesis of Oligopeptides | Request PDF - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.researchgate.net/publication/230373584_Enzyme-Catalyzed_Peptide-Bond_Formation_Elastase-_and_-Chymotrypsin-Assisted_Synthesis_of_Oligopeptides
Protein Oksidasyonun Biyokimyasal ve Moleküler Mekanizması - DergiPark, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://dergipark.org.tr/en/download/article-file/1329718
(PDF) Peptide synthesis: chemical or enzymatic - ResearchGate, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.researchgate.net/publication/317525405_Peptide_synthesis_chemical_or_enzymatic
Formation versus Hydrolysis of the Peptide Bond from a Quantum-mechanical Viewpoint: The Role of Mineral Surfaces and Implications for the Origin of Life - MDPI, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.mdpi.com/1422-0067/10/3/746
Life After Adsorption: Regeneration, Management, and Sustainability of PFAS Adsorbents in Water Treatment - MDPI, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.mdpi.com/2073-4441/17/19/2813
Enzymatic Strategies and Biocatalysts for Amide Bond Formation: Tricks of the Trade Outside of the Ribosome - PMC - PubMed Central, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4304603/
Mapping backbone and side-chain interactions in the transition state of a coupled protein folding and binding reaction | PNAS, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1012668108
Enzyme kinetics - Wikipedia, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_kinetics
Development of Amino Acids Functionalized SBA-15 for the Improvement of Protein Adsorption - PMC, erişim tarihi Eylül 25, 2025, https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8512485/